Хистидинът или хистидинът е една от несъществените аминокиселини, която е част от много ензими. Основното му свойство е, че подпомага растежа и регенерацията на тъканите. Хистидинът се произвежда по време на производството на хистамин, намира се в много храни и е необходим за лечение на много заболявания като ревматоиден артрит, анемия или язви. Намира се в значителна концентрация в хемоглобина. Дефицитът на тази аминокиселина може да причини сериозни последствия.
Функции
Хистидинът може да се намери в миелиновите обвивки, които покриват нервни клетки. Играе важна роля в защитата на организма от инфекции. Тази аминокиселина не само подобрява имунитета, но и устоява на радиацията.
Хистидинът или хистидинът е една от несъществените аминокиселини
Не по-малко важно е, че помага за премахване на солите на тежките метали от тялото. Хистаминът насърчава повишен приток на кръв към вътрешни органи. Поради това се увеличава и сексуалното желание.
Без тази важна аминокиселина тялото е беззащитно и не може да устои на стрес и депресия. Аминокиселината придава устойчивост на неблагоприятни външни условия на нервната система и на организма като цяло.
Хистидинът често се използва при лечението на стомашни и дуоденални язви. Намалява болката, заздравява засегнатата тъкан и спира кървенето. Хистидинът също е ефективен при лечението на паренхимен хепатит.
Аминокиселината се използва активно при лечението на вируса на имунната недостатъчност. Известно е, че неговият дефицит води до сериозни проблеми със слуха.
Хистидинът често се използва при лечението на стомашни язви.
Ефект върху тялото
Тъй като хистидинът е част от много активни ензими, той влияе върху функциите и състоянието на:
- черен дроб,
- стомашно-чревен тракт,
- надбъбречни жлези,
- Нервна система
- Мускулно-скелетна тъкан.
Благодарение на специфичните си свойства, тази аминокиселина участва в производството на:
- карнозин,
- Листамина,
- Анжерина.
Хистидинът участва в производството на хемоглобин
Използването му помага при лечението на следните заболявания и проблеми като:
- алергични реакции,
- Стрес и депресия,
- ревматоиден артрит,
- Язва на стомаха и дванадесетопръстника,
- анемия,
- гастрит,
- атеросклероза,
- уремия,
- хепатит,
- Намален имунитет,
Използва се и в набор от процедури, насочени към възстановяване на човек след тежки наранявания и заболявания.
Аминокиселината хистидин помага при лечението на хепатит
Недостиг и излишък
Човек се нуждае от поне 2 грама от веществото на ден. Ако количеството на тази важна аминокиселина е недостатъчно, тоест значително по-малко от установената норма, тогава в органите могат да настъпят необратими промени.
Липсата на аминокиселини може да причини мускулна болка и възпаление. Слухът на човек може да се влоши или напълно да изчезне. И при двата пола либидото е значително намалено.
Въпреки това, не само липсата на хистидин може да бъде опасна. Излишъкът му също е вреден. Ако дадена аминокиселина присъства в тялото в излишък, това може да причини проблеми с нервната система.
Твърде много от него може да потисне активността на невроните. В резултат на това човек става раздразнителен и възбуден. В крайна сметка това може да доведе до невроза.
Тези, които страдат от маниакално-депресивна психоза, изобщо не трябва да приемат допълнителни лекарства с хистидин. Количеството вещество, съдържащо се в редовно консумираните храни, е достатъчно.
Задължително е да включите в диетата си храни, богати на хистидин. Все пак човешкото тяломоже само частично да произведе тази аминокиселина. Лесно е да избегнете недостига му, ако ядете достатъчно зърнени храни. Кои други продукти го съдържат?
Основни източници
L хистидинът се намира в много храни. Повечето от тях са в:
- лещи,
- фъстъци,
L хистидинът се намира във фъстъците
- сьомга,
- риба тон,
- соеви зърна.
Какви храни съдържат тази аминокиселина освен изброените по-горе? Достатъчно количество от него се съдържа в някои зеленчуци и плодове:
- цвекло,
- краставици,
- спанак,
L хистидинът се намира в спанака
- репички,
- чесън,
- ананаси,
- Ябълки.
За вегетарианците е много важно да знаят кои растителни продукти съдържат хистидин, тъй като те не ядат месо и риба.
Яденето на всякакви храни, които съдържат хистидин, подпомага функционирането на стомашно-чревния тракт. Особено полезен е при заболявания, свързани с намаляване на киселинността на стомашния сок.
Брутна формула
C6H9N3O2Фармакологична група на веществото хистидин
Нозологична класификация (МКБ-10)
CAS код
71-00-1Характеристики на веществото хистидин
Прозрачни безцветни кристали или бял кристален прах с леко кисел вкус. Разтворим във вода, много слабо разтворим в етанол.
Фармакология
Фармакологично действие- хиполипидемични, антиатеросклеротични.Есенциална аминокиселина. В тялото претърпява декарбоксилиране, за да образува хистамин. Причинява спазъм на гладката мускулатура на бронхите и стомашно-чревния тракт, разширяване на капилярите, стагнация на кръвта в капилярите и повишена пропускливост на стените им, подуване на околните тъкани и понижаване на кръвното налягане. Рефлекторно стимулира надбъбречната медула, насърчава освобождаването на епинефрин, свиване на артериолите и ускоряване на сърдечната честота.
Има данни за ефекта върху секрецията на стомашния сок и възможността за използване в комплексната терапия на язва на стомаха и дванадесетопръстника.
Приложение на веществото хистидин
Хепатит, атеросклероза (комплексна терапия).
Противопоказания
Свръхчувствителност, бронхиална астма, артериална хипотония, органични заболявания на централната нервна система.
Всеки от нас поне веднъж в живота си се е замислял върху диетата си. Ето например дневната норма на различни необходими за тялотовещества идват при нас с храната? От какви аминокиселини се нуждаем и защо? Днес ние, разбира се, няма да говорим за правилното храненекато цяло, тъй като една или дори дузина статии не са достатъчни за това. Нека поговорим само за едно вещество, което несъмнено е много важно за тялото. хистидин Химично наименованиезвучи сложно - L-2-амино-3-(1Н-имидазол-4-ил) Но първо всичко.
Какво е аминокиселина?
Преди да обсъдим свойствата на хистидина и неговата роля в организма, нека разберем понятието „аминокиселина“. Любителите на спорта са чували за тези вещества. Аминокиселината е органично съединение, който има две основни функционални групи, които го правят специален: аминогрупата -NH 2 и така наречената карбоксилна група -COOH.
Първият е отговорен за основните свойства на този необичаен клас съединения. Благодарение на азота и неговата двойка електрони, аминокиселината може да образува положително заредени йони. В този случай аминогрупата се превръща в този йон: -NH 3 +.
Втората функционална група е отговорна за Тя е в състояние да отдаде протон, превръщайки се в анион -COO -. Това явление прави възможно образуването на соли от карбоксилната група.
Така една аминокиселина има две части, всяка от които е способна да образува соли. Единият от тях осигурява на тези съединения свойствата на киселини, а другият - на основи. Най-общо една аминокиселина може да бъде представена както следва: NH2-CH(R)-COOH. Буквата R тук трябва да се разбира като „радикал“, тоест всяка органична частица, състояща се от функционални групи и въглероден скелет и способна да образува връзка (или връзки) с гръбнака на молекулата на аминокиселината.
По правило дори тези, които не са запознати с фармакологията и не се занимават със спорт, са чували поне веднъж, поне от реклама, че имаме нужда от аминокиселини и са много полезни. Нека да разберем какви функции изпълняват в тялото и защо трябва да ги получите в необходимото количество от храната.
в тялото
Както знаете, всички ние се състоим от протеини, мазнини и въглехидрати. И ние ги консумираме като храна, за да поддържаме жизнеността си. Но в темата на тази статия ние се интересуваме само от протеини. Това са огромни молекули, които действат напълно различно и много важни функциив нашето тяло: транспорт на вещества, създаване на нови клетки, укрепване на връзките между мозъчните неврони.
Започнахме да говорим за катерици с причина. Факт е, че всички такива вещества се състоят от аминокиселини, които включват хистидин. Формулата дори прост протеинима поне дузина аминокиселини, свързани в полипептидна верига. Всеки от тях има своя структура и форма, което му позволява да изпълнява функцията, за която е създаден от природата.
Хистидин
Формулата на всяка аминокиселина включва, както вече разбрахме, най-малко две функционални групи и въглероден скелет, който ги свързва. Ето защо разликата между всички аминокиселини (от които, между другото, вече са открити няколко милиона) е в дължината на въглеродния мост между двете групи и в структурата на радикала, свързан с него.
Темата на нашата статия е една от аминокиселините - хистидин. Формулата на тази есенциална киселина не е проста. В основната въглеродна верига между две функционални групи виждаме само един въглероден атом. Всъщност всички незаменими протеиногенни (способни да произвеждат протеини) аминокиселини също имат само един въглероден атом в тази верига. В допълнение, хистидинът има сложна радикална структура, която включва пръстен. По-горе можете да видите какво е хистидин. чиято особеност е хетероцикълът (включването на всякакви атоми, различни от въглерод), всъщност далеч не е най-сложното вещество.
И така, сега, след като разгледахме основните понятия, нека да преминем към реакциите, които могат да бъдат извършени с хистидин.
Химични свойства
Реакциите, в които тази аминокиселина влиза, са много малко. В допълнение към реакциите с киселини и основи, той влиза в биуретова реакция, образувайки цветни продукти. В допълнение, хистидинът, чиято формула включва имидазолови остатъци, може да реагира със сулфанилова киселина в реакцията на Паули.
Заключение
Може би сме подредили всички основни детайли. Надяваме се, че статията е била полезна за вас и ви е дала нови знания.
Въведение
| Тривиално име | Хистидин |
| Трибуквен код | Неговата |
| Еднобуквен код | з |
| Име по IUPAC | L-α-амино-β-имидазолилпропионова киселина |
| Структурна формула | |
| Брутна формула | C₆H₉N3O₂ |
| Моларна маса | 155.16 g/mol |
| Химични характеристики | хидрофилен, протониращ, ароматен |
| PubChem C.I.D. | 6274 |
| Заменяемост | Незаменима |
| Кодиран | CAU и CAC |
 |
Хистидинът е алфа аминокиселина с имидазолова функционална група.
Хистидинът е открит от немския лекар Косел Албрехт през 1896 г. Първоначално се смяташе, че тази аминокиселина е от съществено значение само за кърмачетата, но дългосрочни проучвания показват, че е важна и за възрастните. За хората дневната нужда от хистидин е 12 mg на kg тегло. Заедно с лизин и аргинин образува група от основни аминокиселини. Той е част от много ензими и е предшественик в биосинтезата на хистамин. INголеми количества
съдържащи се в хемоглобина.
Имидазоловият пръстен на хистидина е ароматен при всички стойности на pH. Той съдържа шест pi електрона: четири от две двойни връзки и два от азотната двойка. Може да образува пи връзки, но това се усложнява от неговия положителен заряд. При 280 nm не може да абсорбира, но в долната част на UV обхвата абсорбира дори повече от някои аминокиселини.
Храните, богати на хистидин, включват риба тон, сьомга, свинско филе, говеждо филе, пилешки гърди, соя, фъстъци, леща, сирене, ориз и пшеница.
Доказано е, че добавянето на хистидин причинява бързо отделяне на цинк при плъхове, с 3- до 6-кратно увеличение на скоростта на отделяне.
 |
Фигура 1.
Имидазоловата странична верига на хистидина е общ координиращ лиганд в металопротеините и част от каталитичните места на някои ензими. В каталитичните триади основният азот на хистидина се използва за получаване на протон от серин, треонин или цистеин и активирането му като нуклеофил.
Хистидинът се използва за бързо прехвърляне на протони чрез абстрахиране на протона от неговия основен азот, създаване на положително заредени междинни продукти и след това използване на друга молекула, буфер, за извличане на протона от азотната киселина. В карбоанхидразата хистидиновият протонен трансфер се използва за бързо транспортиране на протони от свързана с цинк водна молекула за бързо регенериране на активни форми на ензима. Хистидинът също присъства в хемоглобиновите спирали E и F. Хистидинът спомага за стабилизирането на оксихемоглобина и дестабилизирането на свързания с CO хемоглобин. В резултат на това свързването на въглеродния окис в хемоглобина е само 200 пъти по-силно в сравнение с 20 000 пъти в свободния хем.
Някои аминокиселини могат да бъдат превърнати в междинни продукти в цикъла на Кребс. Въглеродите от четирите групи аминокиселини образуват междинните съединения на цикъла - алфа-кетоглутарат (алфа-КТ), сукцинил-КоА, фумарат и оксалоацетат. Аминокиселините, които образуват алфа-CG са глутамат, глутамин, пролин, аргинин и хистидин. Хистидинът се превръща във формиминоглутамат (FIGLU).
 |
Фигура 2.
Хистидинът е част от активните центрове на много ензими и е предшественик в биосинтезата на хистамин (виж фиг. 2).:
Ензимът хистидин амонячна лиаза превръща хистидина в амоняк и уроканова киселина. Дефицитът на този ензим се наблюдава при рядкото метаболитно разстройство хистидинемия. В антинобактерии и нишковидни гъби като Neurospora crassa хистидинът може да се превърне в антиоксиданта ерготионеин.
Основни функции
протеинов синтез;
абсорбция на ултравиолетови лъчи и радиация;
производство на червени и бели кръвни клетки;
производство на хистамин;
освобождаване на епинефрин;
секреция на стомашен сок;
антиатеросклеротичен,
хиполипидемичен ефект;
отстраняване на соли на тежки метали;:
здравето на ставите.
Системи и органи
- органи на стомашно-чревния тракт;
- черен дроб;
- - надбъбречни жлези;- мускулно-скелетна система;
нервна система:
(миелинова обвивка на нервните клетки).
Последици от недостиг
- загуба на слуха;
- забавено умствено и физическо развитие;:
- фибромиалгия.
Заболявания: Излишъкът от хистидин може да допринесе за дефицит на мед в организма.
Физико-химични свойства
 |
Имидазоловата странична верига на хистидина има рКа около 6,0. Това означава, че при физиологично релевантни стойности на pH, относително малки промени в pH могат да променят средния заряд на веригата. Под рН 6 имидазоловият пръстен е до голяма степен протониран, както в уравнението на Хендерсън-Хаселблах. Когато е протониран, имидазоловият пръстен има две NH връзки и положителен заряд. Положителният заряд е равномерно разпределен между двата азотни атома.Фигура 3 показва кривата на титруване на хистидин (Excel файл с изчисления). От кривата на титруване следва, че основната карбоксилна група има pK a1 = 1,82, протонираната аминогрупа на амидазола има pKa2 = 6,00, а основната протонирана амино група има pK a3 = 9,17. При pH = 7,58 хистидинът съществува като биполярен йон (цвитерион), когато общият
електрически заряд 7,58
.
За хистидин: рI= ½ *c(рК a2 + рК a3) = ½ * (6,00 + 9,17) = Фигура 4.Фигура 4 показва
различни форми
съществуването на хистидинова молекула. Това трябва да се разбира по следния начин: при определено pK a се появява съответната форма и след това процентът на нейното съдържание постепенно се увеличава.
Контакти протеин-протеин
2) Ще видите (по ред): 1) модел на топка и пръчка на хистидин (преди натискане на бутони)общ изглед
пептидна връзка
използвайки примера на хистидин и глицин (PDB ID: 1W4S, 198 и 199) (след щракване върху "Изпълни")
3) общ изглед на водородната връзка на гръбнака, използвайки примера на хистидин и валин (PDB ID: 1W4S, 974:A и 964:A) (след щракване върху „Продължи“)
4) водородна връзка, включваща страничната верига (PDB ID: 5EC4, 119 и 100) (по-нататък след следващото щракване "Продължи")
5) водородна връзка, включваща страничната верига (PDB ID: 5EC4, 93 и 72)
6) водородна връзка, включваща страничната верига (PDB ID: 5HBS, 48 и 63)
7) водородна връзка, включваща страничната верига (PDB ID: 5HBS, 137 и 135)
8) водородна връзка, включваща страничната верига (PDB ID: 5E9N, 219 и 284)
9) водородна връзка, включваща страничната верига (PDB ID: 3X2M, 112 и 14)
10) солен мост (PDB ID: 1us0, 240 и 284)
13) възможно взаимодействие при подреждане (PDB ID:5E9N, 10 и 50)
Хистидинът е способен да образува не само водородни връзки с участието на гръбнака, но и с участието на страничната верига. Освен това, поради полярността на молекулата, е възможно образуването на солни мостове с отрицателно заредени аминокиселини (показани схематично в жълто). Също така ароматният хистидин може да влезе във взаимодействия с други ароматни аминокиселини.
Хистидинът не влиза в хидрофобни взаимодействия поради своята хидрофилност.
Взаимодействията протеин-протеин са в основата на много физиологични процеси, свързани с ензимната активност и нейното регулиране, транспорта на електрони и т.н. Процесът на образуване на комплекс от две протеинови молекули в разтвор може да бъде разделен на няколко етапа:
1) свободна дифузия на молекули в разтвор на голямо разстояние от други макромолекули, 2) сближаване на макромолекулите и тяхната взаимна ориентация поради далечни разстоянияелектростатични взаимодействия
с образуването на предварителен (дифузионно-сблъсък) комплекс,
3) трансформация на предварителния комплекс в окончателния, т.е. в конфигурацията, в която се извършва биологичната функция.
Алтернативно, дифузионно-сблъсъчният комплекс може да се разпадне, без да образува крайния комплекс. Когато предварителният комплекс се трансформира в окончателния, молекулите на разтворителя се изместват от интерфейса протеин-протеин и настъпват конформационни промени в самите макромолекули. Хидрофобните взаимодействия и образуването на водородни връзки и солни мостове играят важна роля в този процес.
Фактори, регулиращи протеин-протеинови взаимодействия:
 |
Взаимодействие на хистидин и ДНК (PDB ID: 5B24, 31:G.NE2 и 112:I.OP2)
Стабилността на нуклеопротеиновите комплекси се осигурява от нековалентно взаимодействие. За различните нуклеопротеини различни видове взаимодействия допринасят за стабилността на комплекса.
На фиг. Фигура 5 показва взаимодействието на хистидин и фосфатната група на ДНК гръбнака. Това взаимодействие се дължи на положителния заряд на хистидина. Бяха открити много подобни взаимодействия (всички се формират на един и същ принцип, така че няма смисъл да ги изброявам всички).
Бележки и източници:
Работата е извършена съвместно с Анастасия Теплова //
Компютърни изследвания и моделиране, 2013, V. 5 No. 1 P. 47−64 // S.S. Хрушчова, A.M. Абатурова и др.
Взаимодействия протеин-протеин // Wikipedia.
Нуклеопротеини //
(бета-имидазолил-алфа-аминопропионова киселина, C 6 H 9 N 3 O 2) е хетероциклична аминокиселина с преобладаващи основни свойства, открита в почти всички протеини.
Структурна формула:
В кръвта и тъканите на хората и животните, в растителните организми се среща в протеини, както и в свободна форма и под формата на някои производни, гл. обр. пептиди - карнозин (виж) и ансерин (виж). Човешката кръвна плазма съдържа прибл. 1,7 mg% G.; G. се екскретира в доста големи количества (над 100 mg на ден) с урината (съдържанието на G. в кръвта и екскрецията му в урината се увеличават по време на бременност). Въпреки че необходимостта от присъствието на G. в човешката храна не е доказана и се класифицира като несъществени аминокиселини, не е заменим в диетата на плъхове, кучета, мишки, пилета и много други животни. Neurospora crassa и други гъби съдържат бетаин G. - херцинин и неговото тиолово производно ерготионеин (виж Бетаини). Тези съединения се намират и в кръвта на хората и редица животни, но те очевидно не се синтезират в животинския организъм и постъпват в него с храната.
G. е получен за първи път от A. Kossel през 1896 г. от хидролизата на есетровия протамин - sturin, а през същата година от S. Hedin - от хидролизата на казеина. G. може да се получи и от хидролизати на други протеини. Глобинът (белтъчната част на хемоглобина) съдържа много хемоглобин, което прави кръвта богат източник на хемоглобин.
G. кристализира под формата на безцветни плочи, силно разтворим във вода, слабо разтворим в алкохол, неразтворим в етер и хлороформ, точка на топене 277 ° (с разлагане). Изоелектричната точка на G. е при pH 7,6. Естественият L-хистидин, [a] 20 D -39.3, има леко горчив вкус.
Хистидинът като лекарство
хистидинсе предлага под формата на хистидин хидрохлорид (Histidini hydrochloridum; синоним: Cloristin, Gerulcin, Herulcin, Histifan, Laristin, Laristidin, Stellidin, Ulcostidine). Да се разтвори добре във вода. Бързо се абсорбира при всеки начин на приложение.
G. леко повишава секреторната и двигателната функция на стомашно-чревния тракт. тракт, което вероятно се дължи на образуването на хистамин от G. G. проявява свойствата на адаптоген: с високо съдържание в храната намалява отрицателния ефект върху животните от висока температура, ниска атмосферно налягане, йонизиращо лъчение; В същото време се увеличава активността на ензимите, участващи в метаболизма на G.
G. се използва за лечение на хепатит, хрон, гастрит с повишена киселинност и язва на стомаха и дванадесетопръстника. Инжектирайте интрамускулно 5 ml 4% разтвор дневно. Курсът на лечение е 20-30 инжекции, след което се предписват 5-6 инжекции на всеки 2-3 месеца. G. подобрява благосъстоянието, съня, премахва болката и диспептичните симптоми; при значителна част от пациентите се наблюдава регенерация на стомашната лигавица или белези на язвата. При паренхимен хепатит подобен курс на лечение ускорява възстановяването и по-бързо нормализира пигментните, протромбиновите и синтетичните функции на черния дроб. G. се използва при комплексно противоревматично лечение. При пациенти с атеросклероза G. подобрява липидния метаболизъм. Странични ефектиЛекарствата на G. обикновено не осигуряват облекчение. Понякога се появяват бързо преминаваща слабост, бледност и болка в епигастричния регион.
Форма за освобождаване: 5 ml ампули от 4% разтвор; съхранявайте на защитено от светлина място.
Библиография Braunstein A. E. Биохимия на метаболизма на аминокиселините, М., 1949, библиогр.; Vizir A.D. Използване на хистидин при атеросклероза, Доктор, случай, № 7, стр. 129, 1964; Meister A. Биохимия на аминокиселините, прев. от англ., М., 1961; Мардашев Г. Р. Биохимични проблеми на медицината, стр. 109, М., 1975; Шелигина Н. М. Влиянието на хистидина върху показателите за съдова пропускливост при ревматизъм, Казанск. мед. журн., № 4, стр. 19, 1968; In go qui st H. P. a. T g u p i n J. S. Аминокиселинен метаболизъм, Ann. Rev. Biochem., v. 35, стр. 231, 1966, библиогр.; Хистидин, Мет. Enzymol., v. 17Б, Разд. 1, стр. 1, Н. Я. - Л., 1971; Meister A. Биохимия на аминокиселините, v. 1 - 2, Н. Я. - Л., 1965; Truff a-Bachi P. a. Cohen G. N. Аминокиселинен метаболизъм, Ann. Бев. Biochem., v. 42, стр. 113, 1973, библиогр.
И. Б. Збареки; И. В. Комисаров (фарм.).