Proprietà biologiche delle proteine. Proprietà chimiche delle proteine

§ 9. PROPRIETÀ FISICHE E CHIMICHE DELLE PROTEINE

Le proteine \u200b\u200bsono molecole molto grandi, di dimensioni possono essere inferiori solo ai singoli rappresentanti di acidi nucleici e polisaccaridi. La tabella 4 presenta le caratteristiche molecolari di alcune proteine.

Tabella 4

Caratteristiche molecolari di alcune proteine

	Peso molecolare relativo	Numero di catene	Il numero di residui di aminoacidi

ribonucleasi
mioglobina
chimotripsina
emoglobina
Glutammato deidrogenasi

Le molecole proteiche possono contenere una quantità molto diversa di residui di aminoacidi - da 50 a diverse migliaia; anche i pesi molecolari relativi delle proteine \u200b\u200bvariano notevolmente - da diverse migliaia (insulina, ribonucleasi) a un milione (glutammato deidrogenasi) e oltre. Il numero di catene polipeptidiche nella composizione delle proteine \u200b\u200bpuò variare da una a diverse decine o addirittura migliaia. Quindi, la composizione della proteina del virus del mosaico del tabacco include 2120 protomeri.

Conoscendo il peso molecolare relativo di una proteina, è possibile stimare approssimativamente quanti residui di aminoacidi sono presenti nella sua composizione. Il peso molecolare relativo medio degli amminoacidi che formano la catena polipeptidica è 128. Quando si forma un legame peptidico, una molecola d'acqua viene scissa, quindi, il peso relativo medio del residuo amminoacidico sarà 128-18 \u003d 110. Usando questi dati, possiamo calcolare che una proteina con un peso molecolare relativo di 100.000 sarà costituito da circa 909 residui di aminoacidi.

Proprietà elettriche delle molecole proteiche

Le proprietà elettriche delle proteine \u200b\u200bsono determinate dalla presenza sulla loro superficie di residui di amminoacidi caricati positivamente e negativamente. La presenza di gruppi proteici carichi determina la carica totale della molecola proteica. Se gli aminoacidi a carica negativa predominano nelle proteine, allora la sua molecola in una soluzione neutra avrà una carica negativa, se prevalgono quelli a carica positiva, la molecola avrà una carica positiva. La carica totale della molecola proteica dipende anche dall'acidità (pH) del mezzo. Con un aumento della concentrazione di ioni idrogeno (aumento dell'acidità), viene soppressa la dissociazione dei gruppi carbossilici:

e allo stesso tempo, aumenta il numero di gruppi amminici protonati;

Pertanto, con un aumento dell'acidità del mezzo, si verifica una diminuzione del numero di gruppi a carica negativa sulla superficie della molecola proteica e un aumento del numero di gruppi a carica positiva. Si osserva un quadro completamente diverso con una diminuzione della concentrazione di ioni idrogeno e un aumento della concentrazione di ioni idrossido. Il numero di gruppi carbossilici dissociati aumenta

e il numero di gruppi amminici protonati diminuisce

Quindi, modificando l'acidità del mezzo, è possibile modificare la carica della molecola proteica. Con un aumento dell'acidità del mezzo nella molecola proteica, il numero di gruppi a carica negativa diminuisce e il numero di gruppi a carica positiva aumenta, la molecola perde gradualmente il suo negativo e acquisisce una carica positiva. Con una diminuzione dell'acidità della soluzione, si osserva l'immagine opposta. Ovviamente, a determinati valori di pH, la molecola sarà elettricamente neutra, cioè il numero di gruppi a carica positiva sarà uguale al numero di gruppi a carica negativa e la carica totale della molecola sarà zero (Fig. 14).

Il valore di pH a cui la carica totale della proteina è zero è chiamato punto isoelettrico ed è indicato dapI.

Fig. 14. Nello stato del punto isoelettrico, la carica totale della molecola proteica è zero

Il punto isoelettrico per la maggior parte delle proteine \u200b\u200bè compreso nell'intervallo di pH da 4,5 a 6,5. Tuttavia, ci sono eccezioni. Di seguito sono riportati i punti isoelettrici di alcune proteine:

A valori di pH inferiori al punto isoelettrico, la proteina trasporta una carica positiva totale, al di sopra di una carica negativa totale.

A livello isoelettrico, la solubilità della proteina è minima, poiché le sue molecole in questo stato sono elettricamente neutre e non vi sono forze di repulsione reciproca tra loro, quindi possono "rimanere attaccate" a causa di idrogeno e legami ionici, interazioni idrofobiche e forze di van der Waals. A valori di pH diversi dalla pI, le molecole proteiche porteranno la stessa carica, positiva o negativa. Di conseguenza, ci saranno forze repulsive elettrostatiche tra le molecole che impediscono loro di "aderire", la solubilità sarà maggiore.

Solubilità proteica

Le proteine \u200b\u200bsono solubili e insolubili in acqua. La solubilità delle proteine \u200b\u200bdipende dalla loro struttura, pH, composizione salina della soluzione, temperatura e altri fattori ed è determinata dalla natura di quei gruppi che si trovano sulla superficie della molecola proteica. Le proteine \u200b\u200binsolubili comprendono cheratina (capelli, unghie, piume), collagene (tendini), fibroina (clic, nastro). Molte altre proteine \u200b\u200bsono solubili in acqua. La solubilità è determinata dalla presenza sulla loro superficie di gruppi carichi e polari (-COO -, -NH 3 +, -OH, ecc.). Gruppi di proteine \u200b\u200bcariche e polari attirano molecole d'acqua e attorno a loro si forma un guscio di idratazione (Fig. 15), la cui esistenza determina la loro solubilità in acqua.

Fig. 15. La formazione di un guscio di idratazione attorno alla molecola proteica.

La solubilità di una proteina è influenzata dalla presenza di sali neutri (Na 2 SO 4, (NH 4) 2 SO 4, ecc.) In soluzione. A basse concentrazioni saline, aumenta la solubilità della proteina (Fig. 16), poiché in tali condizioni aumenta il grado di dissociazione dei gruppi polari e vengono schermati i gruppi carichi di molecole proteiche, riducendo così l'interazione proteina-proteina, che contribuisce alla formazione di aggregati e alla precipitazione della proteina. Ad alte concentrazioni saline, la solubilità della proteina diminuisce (Fig. 16) a causa della distruzione del guscio di idratazione, portando all'aggregazione delle molecole proteiche.

Fig. 16. La dipendenza della solubilità proteica dalla concentrazione di sale

Ci sono proteine \u200b\u200bche si dissolvono solo in soluzioni saline e non si dissolvono in acqua pura, tali proteine \u200b\u200bsono chiamate globuline. Ci sono altre proteine \u200b\u200b- albumina, a differenza delle globuline, sono prontamente solubili in acqua pura.
La solubilità delle proteine \u200b\u200bdipende anche dal pH delle soluzioni. Come abbiamo già notato, le proteine \u200b\u200bnel punto isoelettrico hanno una solubilità minima, il che è spiegato dall'assenza di repulsione elettrostatica tra le molecole proteiche.
In determinate condizioni, le proteine \u200b\u200bpossono formare gel. Durante la formazione del gel, le molecole proteiche formano una fitta rete, il cui spazio interno è riempito di solvente. I gel formano, ad esempio, la gelatina (questa proteina viene utilizzata per fare la gelatina) e le proteine \u200b\u200bdel latte nella preparazione dello yogurt.
La solubilità delle proteine \u200b\u200bè influenzata anche dalla temperatura. Sotto l'azione dell'alta temperatura, molte proteine \u200b\u200bprecipitano a causa della violazione della loro struttura, ma ne parleremo più in dettaglio nella prossima sezione.

Denaturazione delle proteine

Considera il fenomeno familiare. Quando l'albume viene riscaldato, diventa gradualmente torbido e quindi si forma un solido coagulo. L'albume coagulato - albumina d'uovo - dopo il raffreddamento risulta insolubile, mentre prima del riscaldamento l'albume era ben sciolto in acqua. Gli stessi fenomeni si verificano quando vengono riscaldate quasi tutte le proteine \u200b\u200bglobulari. Vengono chiamati quei cambiamenti avvenuti durante il riscaldamento denaturazione. Le proteine \u200b\u200bnel loro stato naturale sono chiamate nativo proteine \u200b\u200be dopo denaturazione - denaturato.
Durante la denaturazione, la conformazione nativa delle proteine \u200b\u200bviene violata a causa della rottura di legami deboli (interazioni ioniche, idrogeno, idrofobiche). Come risultato di questo processo, le strutture quaternarie, terziarie e secondarie della proteina possono essere distrutte. La struttura primaria è conservata (Fig. 17).

Fig. 17. Denaturazione delle proteine

Durante la denaturazione, i radicali amminoacidici idrofobici situati nelle proteine \u200b\u200bnative in profondità nella molecola appaiono sulla superficie, di conseguenza, vengono create le condizioni per l'aggregazione. Gli aggregati di molecole proteiche precipitano. La denaturazione è accompagnata da una perdita della funzione biologica della proteina.

La denaturazione delle proteine \u200b\u200bpuò essere causata non solo da temperature elevate, ma anche da altri fattori. Acidi e alcali possono causare denaturazione delle proteine: a seguito della loro azione, i gruppi ionogenici vengono ricaricati, il che porta alla rottura dei legami ionici e idrogeno. L'urea distrugge i legami idrogeno, la conseguenza di ciò è la perdita della loro struttura nativa da parte delle proteine. Gli agenti denaturanti sono solventi organici e ioni di metalli pesanti: i solventi organici rompono i legami idrofobici e gli ioni di metalli pesanti formano complessi insolubili con proteine.

Insieme alla denaturazione, esiste un processo inverso: rinaturazione. Quando si rimuove il fattore di denaturazione, è possibile ripristinare la struttura nativa originale. Ad esempio, quando la soluzione viene lentamente raffreddata a temperatura ambiente, viene ripristinata la struttura nativa e la funzione biologica della tripsina.

Le proteine \u200b\u200bpossono anche denaturare nella cellula durante i normali processi della vita. È chiaro che la perdita della struttura e della funzione native delle proteine \u200b\u200bè un evento estremamente indesiderabile. A questo proposito, si dovrebbero menzionare proteine \u200b\u200bspeciali: accompagnatrice. Queste proteine \u200b\u200bsono in grado di riconoscere proteine \u200b\u200bparzialmente denaturate e, legandosi a esse, ripristinano la loro conformazione nativa. Gli chaperoni riconoscono anche le proteine \u200b\u200bil cui processo di denaturazione è andato lontano e le trasportano nei lisosomi, dove vengono scisse (degradazione). Gli chaperoni svolgono un ruolo importante nella formazione delle strutture terziarie e quaternarie durante la sintesi proteica.

Interessante da sapere! Attualmente viene spesso menzionata una malattia come la mucca pazza. Questa malattia è causata da prioni. Possono causare negli animali e nell'uomo altre malattie di natura neurodegenerativa. I prioni sono agenti infettivi di natura proteica. Quando un prione entra in una cellula, provoca un cambiamento nella conformazione della sua controparte cellulare, che a sua volta diventa un prione. Quindi c'è una malattia. La proteina prionica differisce da quella cellulare nella struttura secondaria. La forma prionica di proteine \u200b\u200bha principalmentebripiegata e cellulare -unhelicity.

1.Gidratatsiya.

Il processo di idratazione implica il legame dell'acqua alle proteine, mentre mostrano proprietà idrofile: si gonfiano, aumentano la loro massa e volume. Il gonfiore delle proteine \u200b\u200bè accompagnato dalla sua parziale dissoluzione. L'idrofilia delle singole proteine \u200b\u200bdipende dalla loro struttura. I gruppi ammide idrofilo (–CO - NH–, legame peptidico), ammina (NH 2) e carbossile (COOH) contenuti e situati sulla superficie della proteina macromolecola attirano molecole d'acqua, orientandole rigorosamente sulla superficie della molecola. I globuli proteici circostanti, la membrana idrata (acqua) inibiscono la stabilità delle soluzioni proteiche. A livello isoelettrico, le proteine \u200b\u200bhanno la minima capacità di legare l'acqua; il guscio di idratazione attorno alle molecole proteiche viene distrutto; pertanto, si combinano per formare grandi aggregati. L'aggregazione delle molecole proteiche si verifica quando sono disidratate con alcuni solventi organici, ad esempio l'alcool etilico. Ciò provoca la precipitazione delle proteine. Quando il pH del mezzo cambia, la macromolecola proteica si carica e la sua capacità di idratazione cambia.

2. Denaturazione delle proteine.

Durante la denaturazione sotto l'influenza di fattori esterni (temperatura, azione meccanica, azione di agenti chimici e altri fattori), cambiano le strutture secondarie, terziarie e quaternarie della macromolecola proteica, cioè la sua struttura spaziale nativa. La struttura primaria e, di conseguenza, la composizione chimica della proteina non cambiano. Modifica delle proprietà fisiche: la solubilità, la capacità di idratare diminuisce e l'attività biologica si perde. La forma della proteina macromolecola cambia, si verifica l'aggregazione. Allo stesso tempo, l'attività di alcuni gruppi aumenta, l'effetto sulle proteine \u200b\u200bdegli enzimi proteolitici è facilitato e, quindi, è più facilmente idrolizzato.

Nella tecnologia alimentare, la denaturazione termica delle proteine \u200b\u200bè di particolare importanza pratica, il cui grado dipende dalla temperatura, dalla durata del riscaldamento e dall'umidità. Questo deve essere ricordato quando si sviluppano le modalità di trattamento termico di materie prime alimentari, semilavorati e talvolta prodotti finiti. I processi di denaturazione termica svolgono un ruolo speciale nel sbiancare le materie prime vegetali, nell'essiccare il grano, cuocere il pane e ottenere la pasta. La denaturazione delle proteine \u200b\u200bpuò anche essere causata da un'azione meccanica (pressione, sfregamento, agitazione, ultrasuoni). La denaturazione delle proteine \u200b\u200bè causata dall'azione di sostanze chimiche (acidi, alcali, alcool, acetone). Tutte queste tecniche sono ampiamente utilizzate negli alimenti e nelle biotecnologie.

3. Schiuma.

Il processo di schiumatura è la capacità delle proteine \u200b\u200bdi formare sistemi liquido-gas altamente concentrati chiamati schiume. La stabilità della schiuma, in cui la proteina è un agente schiumogeno, dipende non solo dalla sua natura e concentrazione, ma anche dalla temperatura. Le proteine \u200b\u200bsono ampiamente utilizzate come agenti schiumogeni nell'industria dolciaria (pastiglie, caramelle gommosa e molle, soufflé) Il pane ha una struttura in schiuma e questo ne influenza il gusto.

4.Gorenie.

Le proteine \u200b\u200bbruciano con la formazione di azoto, anidride carbonica e acqua, nonché alcune altre sostanze. La combustione è accompagnata da un caratteristico odore di piume bruciate.

5. Reazioni di colore.

Xanthoproteina –– anelli aromatici ed eteroatomici interagiscono nella molecola proteica con acido nitrico concentrato, accompagnato dalla comparsa di un colore giallo;
Le soluzioni biuretiche - debolmente alcaline delle proteine \u200b\u200binteragiscono con una soluzione di solfato di rame (II) con la formazione di composti complessi tra ioni Cu 2+ e polipeptidi. La reazione è accompagnata dalla comparsa di un colore viola-blu .;
quando le proteine \u200b\u200bvengono riscaldate con alcali in presenza di sali di piombo, si forma un precipitato nero che contiene zolfo.

6. Proprietà anfotere

H 2 N - CH - COOH + NaOH H 2 O + H 2 N - CH - COONa

Sotto l'azione degli acidi, diventa un catione, formando la sintonina:

H 2 N - CH - COOH + HCI H 2 N - CH - COOH CI

28. I trigliceridi sono grassi intrinsecamente neutri e hanno un secondo nome: acilgliceroli. A giudicare dalla composizione e da altri criteri, per la loro formazione sono necessari glicerolo e 3 acidi grassi superiori. La creazione di trigliceridi avviene nel fegato, nell'intestino, nel tessuto adiposo del corpo umano, ma questo non è l'unico modo per ottenere i trigliceridi. Possono venire da una persona insieme al cibo, di solito con oli vegetali.

Queste sostanze sono una delle principali fonti di grasso presente nel nostro sangue. È usato per l'energia cellulare. Per diverse categorie di età e in base al genere di una persona, esistono standard per il contenuto di trigliceridi nel sangue. Il loro livello può cambiare costantemente, ma se per un lungo periodo il loro contenuto supera la norma, questo nella maggior parte dei casi è un indicatore di un certo problema che si è formato. Spesso un tale problema sta abbassando il colesterolo benefico ad alta densità. Quindi nei vasi inizia una malattia associata al fatto che particelle di grasso entrano nel flusso sanguigno. L'altissimo livello di trigliceridi non rappresenta un pericolo per il sangue e i vasi sanguigni, è solo un indicatore di altri fenomeni pericolosi che hanno iniziato a verificarsi. Un intervallo da 40 a 250 mg / dl può essere considerato normale. Ci sono opinioni secondo cui il livello di trigliceridi dovrebbe essere tentato di mantenere non superiore a 150 mg / dl. Si scopre che questo livello può essere abbassato saturando il corpo con acidi omega-3 o usando altri metodi. C'è una tabella speciale in cui, conoscendo il sesso e l'età di una persona, puoi vedere l'intervallo raccomandato di trigliceridi nel sangue

29 Gli acidi nucleici comprendono due gruppi di sostanze:

composti macroergici,

acidi nucleici.

La base della struttura di queste sostanze sta nucleotide - una struttura complessa costituita da base azotata, zucchero e fosfato. Un nucleotide è la base di qualsiasi composto macroergico e un monomero di qualsiasi acido nucleico.

Composti macroergici -molecole etospecifiche nella struttura di cui si formano speciali legami macroergici, cioè legami saturi di energia. Con l'aiuto di tali legami, la cellula immagazzina energia e, quando vengono distrutti, emette energia per l'implementazione di reazioni di sintesi biochimica. Sono anche in grado di trasferire gruppi fosfato e acetile durante il metabolismo cellulare, ad esempio nella sintesi di carboidrati complessi. La sostanza macroergica più conosciuta e più utilizzata nella cellula è l'adenosina trifosfato ATP (ADP, AMP) (dare struttura). La cellula contiene anche composti macroergici come flavinadenosina difosfato (FAD), nicotinamidina nucleotide fosfato (NADP), uridina trifosfato (UTF, UMF, UDF). Un enzima è coinvolto nella conversione graduale di AMP in ATP (durante la fosforilazione e la defosforilazione). miokinaza.

Acidi nucleiciè quello biopolimeri,monomeri di cui sono 5 tipi di nucleotidi. I nucleotidi differiscono nel tipo di base azotata e nel tipo di molecola pentosa che compongono la loro composizione.

Le basi di azoto sono divise in purina (doppio anello) - adenina e guanina - e pirimidina (singolo anello) - citosina, uracile e timina.

Quando si leggono informazioni dal DNA all'RNA messaggero durante la biosintesi proteica, cioè durante la trascrizione, l'uracile corrisponde alla timina.

La struttura di RNA e DNA obbedisce alla regola di Chargaff, in base alla quale la somma delle basi pirimidiniche è uguale alla somma delle basi puriniche.

proteine - composti organici ad alto peso molecolare costituiti da residui di aminoacidi collegati in una lunga catena da un legame peptidico.

La composizione delle proteine \u200b\u200bdegli organismi viventi comprende solo 20 tipi di aminoacidi, tutti costituiti da alfa-aminoacidi, e la composizione degli aminoacidi delle proteine \u200b\u200be il loro ordine di connessione sono determinati dal codice genetico individuale di un organismo vivente.

Una delle caratteristiche delle proteine \u200b\u200bè la loro capacità di formare spontaneamente strutture spaziali caratteristiche solo per questa particolare proteina.

A causa della specificità della loro struttura, le proteine \u200b\u200bpossono avere una varietà di proprietà. Ad esempio, le proteine \u200b\u200baventi una struttura quaternaria globulare, in particolare le proteine \u200b\u200bdelle uova di gallina, si dissolvono in acqua per formare soluzioni colloidali. Le proteine \u200b\u200bcon una struttura quaternaria fibrillare non si dissolvono in acqua. Si formano proteine \u200b\u200bfibrillari, in particolare unghie, capelli e cartilagine.

Proprietà chimiche delle proteine

idrolisi

Tutte le proteine \u200b\u200bsono in grado di idrolisi. Nel caso di idrolisi completa delle proteine, si forma una miscela di α-aminoacidi:

Proteine \u200b\u200b+ nH 2 O \u003d\u003e una miscela di α-aminoacidi

denaturazione

La distruzione delle strutture secondarie, terziarie e quaternarie della proteina senza distruggere la sua struttura primaria si chiama denaturazione. La denaturazione delle proteine \u200b\u200bpuò verificarsi sotto l'influenza di soluzioni di sali di sodio, potassio o ammonio - tale denaturazione è reversibile:

La denaturazione che procede sotto l'influenza delle radiazioni (ad esempio il riscaldamento) o il trattamento proteico con sali di metalli pesanti è irreversibile:

Quindi, ad esempio, durante il trattamento termico delle uova si osserva una denaturazione proteica irreversibile durante il processo di preparazione. Come risultato della denaturazione dell'albume, la sua capacità di dissolversi in acqua con la formazione di una soluzione colloidale scompare.

Reazioni qualitative alle proteine

Reazione del biureto

Se aggiungi una soluzione di idrossido di sodio al 10% a una soluzione contenente proteine \u200b\u200be quindi una piccola quantità di una soluzione di solfato di rame all'1%, appare un colore viola.

soluzione proteica + NaOH (soluzione al 10%) + CuSO 4 \u003d colorazione violetta

Reazione di xantoproteina

le soluzioni proteiche quando bollono con acido nitrico concentrato diventano gialle:

soluzione proteica + HNO 3 (conc.) \u003d\u003e colorazione gialla

Funzioni biologiche delle proteine

catalitico	accelerare varie reazioni chimiche negli organismi viventi	enzimi
strutturale	materiale da costruzione cellulare	collagene, proteine \u200b\u200bdella membrana cellulare
protezione	proteggere il corpo dalle infezioni	immunoglobuline, interferone
normativo	regolare i processi metabolici	ormoni
trasporto	trasferimento di sostanze vitali da una parte del corpo a un'altra	l'emoglobina trasporta ossigeno
energia	fornire energia al corpo	1 grammo di proteine \u200b\u200bpuò fornire energia all'organismo nella quantità di 17,6 J
motore (motore)	eventuali funzioni motorie del corpo	miosina (proteina muscolare)

Nel muscolo scheletrico secernonola testa del tendine, con cui il muscolo inizia sull'osso, l'addome muscolare, costituito da fibre, e la coda del tendine, con cui il muscolo termina sull'altro osso Fibra muscolare - unità strutturale del muscolo. Sono noti tre tipi di fibre muscolari.: biancotaglio rapido (VT), intermedio (FR) e taglio lento (ST).

biochimicamentedifferiscono nei meccanismi dell'approvvigionamento energetico della contrazione muscolare; sono innervati da diversi motoneuroni, a causa della non simultaneità dell'inclusione nel lavoro e della diversa velocità

La struttura della fibra muscolare.Le fibre muscolari sono costruite da posizioni longitudinali miofibrille con un diametro di circa 1 μm, in cui sono visibili dischi scuri e chiari alternati. I dischi scuri sono birifrangenti e vengono chiamati A (anisotropico)dischi; vengono chiamati dischi luminosi senza birifrangenza io- (isotropico) dischi Nel mezzo del discoio la linea densa si trova Z, che penetra nell'intera fibra, come se trattenesse le miofibrille in un fascio e allo stesso tempo

Viene chiamato un gruppo di miofibrille dall'una all'altra linea Z. sarcomero.

. Ogni sarcomere include: 1) una rete di tubuli trasversali orientati con un angolo di 90 ° rispetto all'asse longitudinale della fibra e collegati alla superficie esterna della cellula; 2) reticolo sarcoplasmatico, che comprende l'8-10% del volume cellulare; 3) diversi mitocondri. Le strutture miofibrillari sono aggregati costituiti da filamenti spessi e dal mezzo filamenti sottili diametro.

-Fili filamenti composto da proteine miosina.

La miosina ha tre funzioni biologicamente importanti:

A valori fisiologici di forza ionica e pH, le molecole di miosina formano spontaneamente una fibra.

La miosina ha attività catalitica, cioè è un enzima. la miosina è in grado di catalizzare l'idrolisi dell'ATP. Questa reazione è una fonte diretta di energia libera necessaria per la contrazione muscolare.

La miosina lega la forma polimerizzata di actina, il principale componente proteico delle miofibrille sottili. È questa interazione che svolge un ruolo chiave nella contrazione muscolare.

-Più filamenti consistono in actina, tropomiosina e troponina. Il componente principale dei filamenti sottili è actina - proteina globulare solubile in acqua

Il complesso miosina actina-tropomiosina-troponina è caratterizzato dalla fase Ca 2+, Mg 2+-AT.

La fibra muscolare è costituita da cellulecircondato da una membrana elettricamente eccitabile - sarcolemma, che ha una natura lipoproteica (spessore dello strato bimolecolare di circa 10 nm). Il sarcolemma blocca il contenuto interno della fibra muscolare dal fluido extracellulare. Come altre membrane, il sarcolemma ha una permeabilità selettiva a varie sostanze. Sostanze molecolari elevate (proteine, polisaccaridi, ecc.) Non passano attraverso di essa, ma passano glucosio, acidi lattici e piruvici, corpi chetonici, aminoacidi e peptidi corti.

Il trasferimento attraverso il sarcolemma è attivo (tramite intermediari), il che consente ad alcune sostanze di accumularsi all'interno della cellula a una concentrazione più elevata rispetto all'esterno.

Uno dei componenti strutturali più importanti della fibra muscolare sono mitocondri. Il numero di mitocondri nella fibra muscolare è molto grande e sono disposti in catene lungo le miofibrille, adiacenti alle membrane del reticolo.

Viene presentata la composizione chimica dei muscoli dei mammiferi nel 72-80% della massa muscolare è acqua. La maggior parte del residuo secco (16-21%) è formato da proteine, il resto è costituito da materia organica e sali minerali. La distribuzione delle proteine \u200b\u200bnella cellula si presenta così: nelle miofibrille - 4% di tutte le proteine \u200b\u200bmuscolari, nel sarcoplasma - 30%, nei mitocondri - 14%, nel sarcolemma - 15%, nei nuclei e in altri organelli cellulari - circa l'1%.

Oltre alle principali proteine \u200b\u200bcontrattili, dovrebbero essere notate altre due: miostromin e mioglobina. Miostromin coinvolto nella formazione del sarcolemma e della linea Z. mioglobina - una proteina simile per struttura e funzione all'emoglobina; la struttura primaria di mioglobina è data sopra. A differenza dell'emoglobina, non ha una struttura quaternaria; tuttavia, l'affinità della mioglobina con l'ossigeno è molto più elevata di quella dell'emoglobina.

Dei minerali nei muscoli, ci sono principalmente cationi K +, Na +, Mg 2+, Ca 2+, Сl ~, Н 2 РО 4 -, НСО 4 2 - anioni. Gli ioni elencati svolgono un ruolo importante nella regolazione dei processi biochimici nella contrazione dei muscoli.

proteine Sono biopolimeri costituiti da residui di α-aminoacidi interconnessi da legami peptidici (-CO-NH-). Le proteine \u200b\u200bfanno parte delle cellule e dei tessuti di tutti gli organismi viventi. Le molecole proteiche comprendono 20 residui di vari aminoacidi.

Struttura proteica

Le proteine \u200b\u200bhanno una varietà inesauribile di strutture.

Struttura proteica primaria È una sequenza di unità di aminoacidi in una catena polipeptidica lineare.

Struttura secondaria È una configurazione spaziale di una molecola proteica che ricorda una spirale, che si forma a seguito della torsione di una catena polipeptidica dovuta ai legami idrogeno tra i gruppi: CO e NH.

Struttura terziaria - Questa è la configurazione spaziale che assume la catena polipeptidica, che si attorciglia in una spirale.

Struttura quaternaria Sono formazioni polimeriche di diverse macromolecole proteiche.

Proprietà fisiche

Le proprietà delle proteine \u200b\u200bsono molto diverse, che svolgono. Alcune proteine \u200b\u200bsi dissolvono in acqua, formando, di norma, soluzioni colloidali (ad esempio albume d'uovo); altri si dissolvono in soluzioni di sale diluito; i terzi sono insolubili (ad esempio, le proteine \u200b\u200bdei tessuti tegumentari).

Proprietà chimiche

denaturazione - distruzione della struttura secondaria, terziaria della proteina sotto l'influenza di vari fattori: temperatura, azione degli acidi, sali di metalli pesanti, alcoli, ecc.

Reazioni qualitative alle proteine:

a) Quando si bruciano proteine \u200b\u200b- l'odore delle piume cantate.

b) Proteine \u200b\u200b+ HNO 3 → colore giallo

c) Soluzione proteica + NaOH + CuSO 4 → colore viola

idrolisi

Proteina + H 2 O → miscela di aminoacidi

Funzioni delle proteine \u200b\u200bin natura:

Catalitico (enzimi);

· Regolatorio (ormoni);

Strutturale (lana di cheratina, fibroina di seta, collagene);

Motore (actina, miosina);

· Trasporto (emoglobina);

Ricambio (caseina, albumina d'uovo);

Protettivo (immunoglobuline), ecc.

idratazione

Il processo di idratazione implica il legame dell'acqua alle proteine, mentre mostrano proprietà idrofile: si gonfiano, aumentano la loro massa e volume. Il gonfiore delle proteine \u200b\u200bè accompagnato dalla sua parziale dissoluzione. L'idrofilia delle singole proteine \u200b\u200bdipende dalla loro struttura. I gruppi ammide idrofilo (–CO - NH–, legame peptidico), ammina (NH 2) e carbossile (COOH) contenuti e situati sulla superficie della proteina macromolecola attirano le molecole d'acqua verso se stesse, orientandole rigorosamente sulla superficie della molecola. I globuli proteici circostanti, la membrana idrata (acqua) inibiscono la stabilità delle soluzioni proteiche. A livello isoelettrico, le proteine \u200b\u200bhanno la minima capacità di legare l'acqua; il guscio di idratazione attorno alle molecole proteiche viene distrutto; pertanto, si combinano per formare grandi aggregati. L'aggregazione delle molecole proteiche si verifica quando sono disidratate con alcuni solventi organici, ad esempio l'alcool etilico. Ciò provoca la precipitazione delle proteine. Quando il pH del mezzo cambia, la macromolecola proteica si carica e la sua capacità di idratazione cambia.

Con un gonfiore limitato, le soluzioni di proteine \u200b\u200bconcentrate formano sistemi complessi chiamati gelatine. Le gelatine non sono fluide, elastiche, hanno plasticità, definita dalla resistenza meccanica, sono in grado di mantenere la loro forma. Le proteine \u200b\u200bglobulari possono essere completamente idratate dissolvendosi in acqua (ad esempio le proteine \u200b\u200bdel latte), formando soluzioni a bassa concentrazione. Le proprietà idrofile delle proteine \u200b\u200bsono di grande importanza in biologia e nell'industria alimentare. Una gelatina molto mobile, costruita principalmente da molecole proteiche, è il citoplasma, il contenuto semiliquido della cellula. Gelatina altamente idratata - glutine crudo isolato dall'impasto di grano, contiene fino al 65% di acqua. L'idrofilicità, la principale qualità del grano, delle proteine \u200b\u200bdel grano e della farina, svolge un ruolo importante nella conservazione e nella lavorazione del grano, in pasticceria. L'impasto ottenuto nell'industria della panificazione è una proteina gonfia d'acqua, gelatina concentrata, contenente granuli di amido.

schiumogeno

ardente

Le proteine \u200b\u200bbruciano con la formazione di azoto, anidride carbonica e acqua, nonché alcune altre sostanze. La combustione è accompagnata da un caratteristico odore di piume bruciate.

Reazioni di colore

Xanthoproteina –– anelli aromatici ed eteroatomici interagiscono nella molecola proteica con acido nitrico concentrato, accompagnato dalla comparsa di un colore giallo;
Le soluzioni biuretiche - debolmente alcaline delle proteine \u200b\u200binteragiscono con una soluzione di solfato di rame (II) con la formazione di composti complessi tra ioni Cu 2+ e polipeptidi. La reazione è accompagnata dalla comparsa di un colore viola-blu;
quando le proteine \u200b\u200bvengono riscaldate con alcali in presenza di sali di piombo, si forma un precipitato nero che contiene zolfo.