Биохимические изменения, происходящие в организме спортсмена. Химический состав мышц

Белки

Молекуляр­ная масса

pH изоэлекгри- ческой точки

Температура коагуляции, °С

Миогены (А, В, С)

81000-150000

6,0-6,5

55-66

Глобулин X

160000

50-80

Миоальбумин

3,0-3,5

45-47

Миоглобин

16800

60-70

0,6-1,0

Белки

Молекулярная

масса

pH изозлектри - ческой точки

Температура коагуляции , °С

Содержание белка (в % к общему количеству белков)

Миозин

470000

45-50

35-40

Актин ^

4700

50-55

12-15

Тропомиозин

1500000 70000

Устойчив при нагреве до 100 С С

Карнозин

0,2-0,3

Аденозинтри фосфорная кислога

0.25-0,4

Ан серии

0,09-0,15

Инозиноиая кислота

0,01

Карнитии

0,02-0,05

Пуриновые основания

0,07-0,23

Холин

0,08

Свободные аминокислоты

0,1-0,7

Креатин +креатинфосфат

0,2-0,55

Мочевина

Реферат

по био химии

на тему:

"Строение и химический состав мышц. Молекулярные механизмы мышечного сокращения и расслабления"

Учение о мышцах - очень важный и интересный раздел биохимии. Исключительное значение этот раздел имеет для спортивной биохимии.

Важнейшей особенностью функционирования мышц является то, что в процессе мышечного сокращения происходит преобразование химической энергии АТФ непосредственно в механическую энергию сокращения и движения. Это явление свойственно только живым организмам. Изучение механизма мышечной деятельности является проблемой не только биохимической. Достижения последних лет в этой области связаны с интеграцией биохимических, биофизических и электронно-микроскопических исследований строения и функционирования мышц.

В настоящее время мышца рассматривается как высокоэффективная, универсальная машина, значительно превосходящая по техническим характеристикам все машины, созданные человеком.

У животных и человека имеются два основных типа мышц: поперечнополосатыеи гладкие. Поперечнополосатые мышцы прикрепляются к костям, т. е. к скелету, и поэтому еще называются скелетными. Поперечнополосатые мышечные волокна составляют также основу сердечной мышцы -- миокарда, хотя имеются определенные различия в строении миокарда и скелетных мышц. Гладкие мышцы образуют мускулатуру стенок кровеносных сосудов, кишечника, пронизывают ткани внутренних органов и кожу.

Каждая поперечнополосатая мышца состоит из нескольких тысяч волокон, объединенных соединительнотканными прослойками и такой жеоболочкой - фасцией.Мышечные волокна представляют собою сильно вытянутые многоядерные клетки крупного размера длинойот 0,1 до2-3 см, а в некоторых мышцах даже более 10 см. Толщина мышечных клеток около 0,1-0,2 мм.

Как и любая клетка, миоцит содержит такие обязательные органоиды, как ядра, митохондрии, рибосомы, цитоплазматическую сеть и клеточную оболочку. Особенностью миоцитов, отличающих их от других клеток,является наличие сократительных элементов - миофибрилл.

Ядра окружены оболочкой - нуклеолеммой и состоят в основном из нуклеопротеидов. В ядре содержится генетическая информация для синтеза белков.

Рибосомы - внутриклеточные образования, являющиеся по химическому составу нуклеопротеидами. На рибосомах происходит синтез белков.

Митохондрии - микроскопические пузырьки размером до 2-3 мкм, окруженные двойной мембраной. В митохондриях протекает окисление углеводов, жиров и аминокислот до углекислого газа и воды с использованием молекулярного кислорода. За счет энергии, выделяющейся при окислении, в митохондриях осуществляется синтез АТФ. В тренированных мышцах митохондрии многочисленны и располагаются вдоль миофибрилл.

Лизосомы - микроскопические пузырьки, содержащие гидролитические ферменты, расщепляющие белки, нуклеиновые кислоты и некоторые полисахариды.

Цитоплазматическая сеть состоит из трубочек, канальцев и пузырьков, образованных мембранами и соединенных друг с другом. Саркоплазматическая сеть с помощью особых трубочек, называемых Т-системой, связана с оболочкой мышечной клетки - сарколеммой. Особо следует выделить в саркоплазматической сети пузырьки, называемые цистернами и содержащие в большой концентрации ионы кальция. В цистернах содержание ионов Са 2+ примерно в тысячу раз выше, чем в цитозоле. Такой высокий градиент концентрации ионов кальция возникает вследствие функционирования фермента - кальциевой аденозинтри-фосфатазы , встроенного в стенку цистерны. Этот фермент катализирует гидролиз АТФ и за счет выделяющейся при этом энергии обеспечивает перенос ионов кальция вовнутрь цистерн. Такой Механизм транспорта ионов кальция образно называется кальциевым насосом, или кальциевой помпой.

Цитоплазма занимает внутреннее пространство миоцитов и представляет собой коллоидный раствор, содержащий белки, гликоген, жировые капли и другие включения.

На долю белков саркоплазмы приходится 25-30% от всех белков мышц. Среди саркоплазматических белков имеются активные ферменты. К ним в первую очередь следует отнести ферменты гликолиза, расщепляющие гликоген или глюкозу до пировиноградной или молочной кислоты. Еще один важный фермент саркоплазмы - креатинкиназа, участвующий в энергообеспечении мышечной работы. Особого внимания заслуживает белок саркоплазмы миоглобин, который по строению идентичен одной из субъединиц белка крови -- гемоглобина. Состоит миоглобин из одного полипептида и одного гема. Молекулярная масса миоглобина - 17 кДа. Функция миоглобина заключается в связывании молекулярного кислорода. Благодаря этому белку в мышечной ткани создается определенный запас кислорода. В последние годы установлена еще одна функция миоглобина - это перенос 0 2 от сарколеммы к мышечным митохондриям.

Кроме белков в саркоплазме имеются небелковые азотсодержащие вещества. Их называют, в отличие от белков, экстрактивными веществами, так как они легко экстрагируются водой. Среди них - адениловые нуклеотиды АТФ, АДФ, АМФ и другие нуклеотиды, причем преобладает АТФ. Концентрация АТФ в покое примерно 4-5 ммоль/кг. К экстрактивным веществам также относятся креатинфосфат, его предшественник - креатин - и продукт необратимого распада креатинфосфата - креатинин. В покое концентрация креатинфосфата обычно 15-25 ммоль/кг. Из аминокислот в большом количестве имеются глутаминовая кислота и глутамин.

Основной углевод мышечной ткани - гликоген. Концентрация гликогена колеблется в пределах 0,2-3%. Свободная глюкоза в саркоплазме содержится в очень малой концентрации - имеются лишь ее следы. В процессе мышечной работы в саркоплазме происходит накопление продуктов углеводного обмена - лактата и пирувата.

Протоплазматический жир связан с белками и имеется в концентрации 1%. Запасной жир накапливается в мышцах, тренируемых на выносливость.

Каждое мышечное волокно окружено клеточной оболочкой -сарколеммой. Сарколемма представляет собою лилопротеидную мембрану толщиной около 10 нм. Снаружи сарколемма окружена сетью из переплетенных нитей белка коллагена. При мышечном сокращении в коллагеновой оболочке возникают упругие силы, за счет которых при расслаблении мышечное волокно растягивается и возвращается в исходное состояние. К сарколемме подходят окончания двигательных нервов. Место контакта нервного окончания с сарколеммой называется нервно-мышечный синапс, или концевая нервная пластинка.

Сократительные элементы - миофибриллы - занимают большую часть объема мышечных клеток, их диаметр около 1 мкм. В нетренированных мышцах миофибриллы расположены рассеянно, а в тренированных они сгруппированы в пучки, называемые полями Конгейма.

Микроскопическое изучение строения миофибрилл показало, что они состоят из чередующихся светлых и темных участков, или дисков. В мышечных клетках миофибриллы располагаются таким образом, что светлые и темные участки рядом расположенных миофибрилл совпадают, что создает видимую под микроскопом поперечную исчертанность всего мышечного волокна.

Использование электронного микроскопа с очень большим увеличением позволило расшифровать строение миофибрилл и установить причины наличия у них светлых и темных участков. Было обнаружено, что миофибриллы являются сложными структурами, построенными, в свою очередь, из большого числа мышечных нитей двух типов - толстых и тонких. Толстые нити имеют Диаметр 15 нм, тонкие - 7 нм.

Состоят же миофибриллы из чередующихся пучков параллельно Расположенных толстых и тонких нитей, которые концами заходят д РУг в друга. На рис. представлена схема строения миофибриллы.

Схема строения миофибриллы

Участок миофибриллы, состоящий из толстых нитей и находящихся между ними концов тонких нитей, обладает двойным лучепреломлением. При микроскопии этот участок задерживает видимый свет или поток электронов и поэтому кажется темным. Такие участки получили название анизотропные, или темные, диски .

Светлые участки миофибрилл состоят из центральных частей тонких нитей. Они сравнительно легко пропускают лучи света или поток электронов, так как не обладают двойным лучепреломлением и называются изотропными, или светлыми, дисками . В середине пучка тонких нитей поперечно располагается тонкая пластинка из белка, которая фиксирует положение мышечных нитей в пространстве. Эта пластинка хорошо видна под микроскопом в виде линии, идущей поперек I-диска, и названа Z -пластинкой, или Z -линией .

Участок миофибриллы между соседними Z-линиями получил название саркомер. Его длина 2,5-3 мкм. Каждая миофибрилла состоит из нескольких сотен саркомеров.

Изучение химического состава миофибрилл показало, что толстые и тонкие нити состоят только из белков.

Толстые нити состоят из белка миозина. Миозин - белок с молекулярной массой около 500 кДа, содержащий две очень длинные полипептидные цепи. Эти цепи образуют двойную спираль, но на одном конце эти нити расходятся и формируют шаровидное образование -глобулярную головку. Поэтому в молекуле миозина различают две части - глобулярную головку и хвост.

Схема строения молекулы миозина

В состав толстой нити входит около 300 миозиновых молекул, а на поперечном срезе толстой нити обнаруживается 18 молекул миозина. 1у1иозиновые молекулы в толстых нитях переплетаются своими хвостами, а их головки выступают из толстой нити по правильной спирали.

Схема строения толстой нити

В головках миозина имеются два важных участка. Один из них катализирует гидролитическое расщепление АТФ, т. е. соответствует активному центру фермента. АТФазная активность миозина впервые обнаружена отечественными биохимиками Энгельгардтом и Любимовой. Второй участок головки миозина обеспечивает во время мышечного сокращения связь толстых нитей с белком тонких нитей - актином.

Тонкие нити состоят из трех белков: актина, тропонина и тропо-миозина.

Основной белок тонких нитей - актин. Актин - глобулярный белок с молекулярной массой 42 кДа. Этот белок обладает двумя важнейшими свойствами. Во-первых, проявляет высокую способность к полимеризации с образованием длинных цепей, называемых фибриллярным актином . Во-вторых, как уже отмечалось, актин может соединяться с миозиновыми головками, что приводит к образованию между тонкими и толстыми нитями поперечных мостиков, или спаек.

Основой тонкой нити является двойная спираль из двух цепей фибриллярного актина, содержащая около 300 молекул глобулярного актина. На рис. приведена схема строения двойной спирали из нитей фибриллярного актина.

Схема строения двойной спирали из фибриллярного актина

Еще один белок тонких нитей - тропомиозин - также имеет форму Двойной спирали, но эта спираль образована полипептидными цепями и по размеру гораздо меньше двойной спирали актина. Тропомиозин располагается в желобке двойной спирали фибриллярного актина. Третий белок тонких нитей -- тропонин - присоединяется к тропомиозицу и фиксирует его положение в желобке актина, при котором блокируется взаимодействие миозиновых головок с молекулами глобулярного актина тонких нитей.

Схема строения тонкой нити

Мышечное сокращение является сложным механохимическим процессом, в ходе которого происходит преобразование химической энергии гидролитического расщепления АТФ в механическую работу, совершаемую мышцей.

В настоящее время этот механизм еще полностью не раскрыт. Но достоверно известно следующее:

1. Источником энергии, необходимой для мышечной работы является АТФ.

2. Гидролиз АТФ, сопровождающийся выделением энергии, катализируется миозином, который, как уже отмечалось, обладает ферментативной активностью.

3. Пусковым механизмом мышечного сокращения является повышение концентрации ионов Са 2+ в саркоплазме миоцитов, вызываемое двигательным нервным импульсом.

4. Во время мышечного сокращения между толстыми и тонкими нитями миофибрилл возникают поперечные мостики, или спайки.

5. Во время мышечного сокращения происходит скольжение тонких нитей вдоль толстых, что приводит к укорочению миофибрилл и всего мышечного волокна в целом.

Имеется много гипотез, пытающихся объяснить молекулярный механизм мышечного сокращения. Наиболее обоснованной в настоящее время является гипотеза «весельной лодки», или «гребная» гипотеза X. Хаксли. В упрощенном виде ее суть заключается в следующем.

В мышце, находящейся в состоянии покоя, толстые и тонкие нити миофибрилл друг с другом не соединены, так как участки связывания на молекулах актина закрыты молекулами тропомиозина.

Мышечное сокращение происходит под воздействием двигательного нервного импульса, представляющего собой волну повышенно)) мембранной проницаемости, распространяющуюся по нервному волокну * Эта волна повышенной проницаемости передается через нервно-мышечный синапс на Т-систему саркоплазматической сети и в конечном счете достигает цистерн, содержащих ионы кальция в большой концентрации. В результате значительного повышения проницаемости стенки цистерн ионы кальция выходят из цистерн и их концентрация в саркоплазме за очень короткое время возрастает с 10 - 8 до КГ г-ион/л, т.е. в 1000 раз. Ионы кальция, находясь в высокой концентрации, присоединяются к белку тонких нитей -тропонину - и меняют его пространственную форму. Изменение конформации тропонина, в свою очередь, приводит к тому, что молекулы тропомиозина смещаются вдоль желобка фибриллярного актина, составляющего основу тонких нитей, и освобождают тот участок актиновых молекул, который предназначен для связывания с миозиновыми головками. В результате этого между миозином и актином возникает поперечный мостик, расположенный под углом 90°. Поскольку в толстые и тонкие нити входит большое число молекул миозина и актина, то между мышечными нитями образуется довольно большое количество поперечных мостиков, или спаек. На электронной микрофотографии хорошо видно, что между толстыми и тонкими нитями имеется большое количество поперечно расположенных мостиков.

Образование связи между актином и миозином сопровождается повышением АТФазной активности последнего, в результате чего происходит гидролиз АТФ:

АТФ + Н 2 0-- АДФ + Н 3 Р0 4 + энергия

За счет энергии, выделяющейся при расщеплении АТФ, миозиновая головка, подобно шарниру или веслу лодки, поворачивается и мостик между толстыми и тонкими нитями оказывается под углом 45°, что приводит к скольжению мышечных нитей навстречу друг другу.

а - образовавшиеся мостики между толстыми и тонкими нитями располагаются под углом 90°; б - после поворота мостики оказываются под углом 45°

Совершив поворот, мостики между толстыми и тонкими нитями разрываются. АТФазная активность миозина вследствие этого резко снижается, и гидролиз АТФ прекращается. Но если двигательный нервный импульс продолжает поступать в мышцу и в саркоплазме сохраняется высокая концентрация ионов кальция, поперечные мостики вновь образуются, АТФазная активность миозина возрастает и снова происходит гидролиз новых порций АТФ, дающий энергию для поворота поперечных мостиков с последующим их разрывом. Это ведет к дальнейшему движению толстых и тонких нитей навстречу друг другу и укорочению миофибрилл и мышечного волокна.

В результате многократного образования, поворота и разрыва мостиков мышца может максимально сократиться, при этом тонкие нити наслаиваются друг на друга, а толстые нити упираются в Z-пластинку.

Схема строения участка максимально укороченной миофибриллы

Каждый цикл сокращения требует расходования одной молекулы АТФ в качестве источника энергии. Учитывая, что во всей мышце во время ее сокращения возникает огромнейшее количество поперечных мостиков, затраты АТФ на энергообеспечение мышечной деятельности очень велики.

Расслабление мышцыпроисходит после прекращения поступления двигательного нервного импульса. При этом проницаемость стенки цистерн саркоплазматического ретикулума уменьшается, и ионы кальция под действием кальциевого насоса, использующего энергию АТФ, уходят в цистерны. Их концентрация в саркоплазме быстро снижается до исходного уровня. Снижение концентрации кальция в саркоплазме вызывает изменение конформации тропонина, что приводит к фиксации молекул тропомиозина в определенных участках актиновых нитей и делает невозможным образование поперечных мостиков между толстыми и тонкими нитями. За счет упругих сил, возникающих при мышечном сокращении в коллагеновых нитях, окружающих мышечное волокно, оно при расслаблении возвращается в исходное положение.

Возвращению мышцы в исходное состояние также способствует сокращение мышц-антагонистов.

Таким образом, процесс мышечного расслабления, или релаксация, так же как и процесс мышечного сокращения, осуществляется с использованием энергии гидролиза АТФ.

Гладкие мышечные волокна по строению существенно отличаются от поперечно-полосатых. В гладких мышечных клетках нет миофибрилл. Тонкие нити присоединяются к сарколемме, толстые находятся внутри волокон.

Схема расположения толстых и тонких нитей в гладких мышечных волокнах

В гладких мышечных волокнах отсутствуют также цистерны с ионами кальция. Под действием нервного импульса ионы Са 2+ поступают в саркоплазму из внеклеточного вещества. Поступают ионы кальция в саркоплазму медленно и также медленно уходят из волокна после прекращения поступления нервного импульса. Поэтому гладкие мышцы медленно сокращаются и медленно расслабляются.

Мышечная ткань.

Мышечная ткань - это часть мяса, обладающая наиболь-шей пищевой ценностью. Она представляет собой совокуп-ность количественно преобладающих мышечных волокон и со-единительнотканных оболочек. Отдельное мышечное волокно можно рассматривать как гигантскую многоядерную клетку. Ее оболочка - сарколемма - представляет собой двойную мембрану. Диаметр развитого мышечного волокна составляет от 10 до 100 мкм, а длина его обычно соответствует длине мышцы. Мышечные волокна содержат нитевидные образова-ния - миофибриллы, расположенные параллельно оси волок-на. Миофибриллы окружены жидкой фазой - саркоплазмой, в которой находятся ядра, митохондрии, рибосомы, лизосомы и другие клеточные органоиды. Ядра мышечного волокна, име-ющие вытянутую форму, расположены непосредственно под сарколеммой.

Миофибриллы характеризуются поперечно-полосатой исчерченностью, создаваемой в результате чередования темных (анизотропных) и светлых (изотропных) участков, которые соответственно называются А-дисками и I-дисками. Z-линии, расположенные в середине I-диска, ограничивают по-вторяющиеся участки миофибрилл, называемые саркомерами. Длина саркомера 2,5-3 мкм. Каждая миофибрилла состоит из нескольких сот саркомеров. Кроме Z-линии различают так-же М-линию и Н-зону, занимающие центральную часть А-диска. При сокращении мышц длина саркомера может умень-шаться на 25-50 % от первоначальной величины (рис. 2.1) (2).

Мышечные волокна слагаются в первичные мышечные пучки. В пучках волокна разделены тончайшими прослойками соединительной ткани, связанными с волокнами – эндомизием. Первичные мышечные пучки объединяются в пучки вторичные и т.д. Пучки высшего порядка, покрытые соединительнотканной оболочкой – перимизием – и в совокупности составляет мускул. Эндомизий и перимизий образуют каркас или строму мышц. Их прочностные свойства влияют на жесткость мышечной ткани. В перимизии и эпимизии мышц некоторых видов откормленных животных находятся жировые клетки, образующие так называемую мраморность мускула.

Химический состав мышечной ткани представлен в табл.2.1.

Белковые вещества составляют 60-80 % сухого остатка мышечной ткани. Поэтому в первую очередь именно они определяют ее пищевую ценность и важнейшие свойства. Часть белковых веществ образует структурный скелет во-

локна и его морфологических элементов; их называют структурными белками или стромой волокна. Некоторые из них, например, белки сарколеммы, вообще нерастворимы, иные требуют для перехода в раствор большой солевой концентрации и высокого рН, которые не характерны для клеточной субстанции (белки фибрилл и структурного скелета ядер). Другая часть белковых веществ (основная масса белков саркоплазмы) находится в состоянии золей.

Рис. 2.1. Схема построения миофибрилл

Таблица 2.1

Состав мышечной ткани сельскохозяйственных животных

В технологическом отношении практическое значение имеют питательная ценность белковых веществ и некоторые их свойства, от которых зависит их состояние и поведение под воздействием воды, электролитов, изменения рН среды, нагрева, окислителей и восстановителей и т.д.

В связи с тем, что человеческий организм не способен синтезировать некоторые аминокислоты, они должны поступать извне в составе незаменимого белкового минимума. В него входит определенное количество несинтезируемых, а, следовательно, незаменимых аминокислот. К ним относится валин, триптофан, лейцин, лизин, изолейцин, аргинин, гистидин, треонин, метионин, цистин, фенилаланин, тирозин. Из их числа аргинин и гистидин синтезируются частично, в количестве, достаточном для покрытия потребностей взрослого организма, но недостаточном для растущего. Тирозин может быть заменен фенилаланином, а цистин – метионином. Поэтому они являются условно незаменимыми аминокислотами .

Белковые вещества, в состав которых не входит хотя бы одна из числа жизненно необходимых аминокислот или содержат их в крайне незначительном количестве, не могут обеспечить нормальную деятельность организма. Их относят к неполноценным.

Нарушение наиболее благоприятного количественного соотношения незаменимых аминокислот в составе белка уменьшает возможность использования всей белковой смеси на потребности синтеза и этим самым снижает биологическую ценность белка. Поэтому, составляя суждение о питательности белковых продуктов, в том числе мяса и мясных продуктов необходимо исходить прежде всего из того, в какой степени количественное соотношение содержащихся в них аминокислот приближается к оптимальному.

Аминокислотный состав белковых веществ может меняться в зависимости от вида. Пола, возраста и даже физиологического состояния животных перед убоем. Так, в мускулатуре самцов несколько больше аргинина и цистина, в глобулинах самок больше гистидина. В мясе теленка содержится больше гистидина и лизина и меньше аргинина, чем в мясе взрослого быка. По этим причинам аминокислотная характеристика белков мышечной ткани может быть выражена лишь примерными усредненными цифрами.

Соотношение содержания в мышечной ткани незаменимых аминокислот сравнительно близко к оптимальному. Поэтому мышечную ткань продуктивных животных следует рассматривать как основной источник белковых ресурсов питания и как наиболее ценную составную часть мяса.

Что касается неполноценных белков – коллагена и эластина, в составе которых нет триптофана и очень мало метионина, то их биологическая ценность и роль в питании определяется тем, что в некоторых соотношениях с другими белками мышечной ткани они могут компенсировать недостающее количество незаменимых аминокислот из числа тех, которые они содержат в достаточном количестве. Однако их количество в пище должно быть ограниченным, иначе резко нарушается благоприятный баланс аминокислот.

Усвояемость белковых веществ в реальных условиях питания зависит от многих факторов, в том числе от физико-химического состояния белка, его способности перевариваться, т.е. расщепляться пищеварительными ферментами, состава смеси веществ, образующих пищу (в частности содержания в ней жира), присутствия в пище веществ, влияющих на усвоение, например вкусовых и ароматических, способа обработки пищи.

Большинство белков мышечной ткани легко расщепляется пепсином и химотрипсином. Однако усвоение организмом образующихся продуктов расщепления, в том числе и незаменимых аминокислот, их биологическая доступность организму неодинакова и зависит от природы белковых веществ. Так, из незаменимых и условно заменимых аминокислот яичного белка, которые усваиваются более чем на 90 %, триптофан используется на 88,2 %. Из аминокислот белков буженины триптофан, цистин и тирозин используются на 85 – 87 %.

Таким образом, в конечном счёте, питательная ценность белковых веществ определяется степенью или коэффициентом их использования в анаболизме, т.е. в процессах их ассимиляции организмом. По некоторым данным различные виды мяса характеризуются следующим коэффициентом использования в анаболизме: телятина 62 %, говядина 69 %, свинина 74 % (соединительная ткань, содержащаяся в мясе, 25 %). Для покрытия потребностей организма необходимо вдвое меньше животного белка, чем растительного.

Краткая характеристика мышечных белков. Миоген представляет собой комплекс миогенов А, В, и С, отличающихся кристаллической формой. В издании под миогеном подразумевается вся миогеновая фракция. Миоген составляет около 20 % всех белков волокна и является полноценным белком. Он растворяется в воде, образуя 20-30 %-е гомогенные растворы с небольшой вязкостью. Температура денатурации свободного от солей миогена 55-60 0 С, изоэлектрическая точка в интервале рН 6,0-6,5. С течением времени часть миогена переходит в нерастворимое состояние.

Моальбумины составляют около 1-2 % белковых веществ мышечного волокна. Растворимы в воде, нерастворимы в кислой среде, так как имеют изоэлектрическую точку около рН 3,0-3,5; температура их денатурации 45-47 0 С.

Глобулин Х составляет около 20 % общего количества белковых веществ мышечного волокна. Является полноценным белком. Растворим в солевых растворах даже очень низкой концентрации, температура денатурации при рН 6,5 около 50 0 С, при рН 7,0 около 80 0 С, изоэлектрическая точка около рН 5,0.

Миоглобин – хромопротеид, составляющий в среднем 0,6-1,0 % общего количества белков. Он состоит из белковой части – глобина и простетической группы – гема . Белковая часть миоглобина отлична от белковой части гемоглобина; гем миоглобина идентичен гему гемоглобина, но на одну молекулу миоглобина приходится одна группа гема. В миоглобине не обнаружено цистина. Миоглобин хорошо растворяется в воде. Температура денатурации миоглобина около 60 0 С. Денатурация миоглобина сопровождается отщеплением простетической группы. Миоглобин способен присоединять окись азота, сероводород и кислород за счет дополнительных связей. В последнем случае образуется оксимиоглобин, который переходит с течением времени в метмиоглобин буро-коричневого цвета. При этом железо отдает один электрон. При действии восстановителей метмиоглобин снова образует миоглобин. Эти химические превращения сходны с превращениями гемоглобина.

Миоглобин окрашен в темно-красный цвет и обуславливает естественную окраску мышечной ткани, интенсивность которой зависит от содержания миоглобина. При переходе миоглобина в метмиоглобин окраска мяса становится коричневой; она заметна, когда изменяется более 50 % миоглобина.

Миопротеиды – группа мало изученных сложных белков, имеющих высокую температуру денатурации (около 100 0 С). Содержатся в мышечном волокне в незначительном количестве. К группе протеидов относятся также некоторые ферменты мышечного волокна.

Миозин – фибриллярный белок, составляет около 40 % белков волокна. Миозин ультрацентрифугированием разделен на 4 фракции. В издании под миозином подразумевается вся миозиновая фракция. Миозин – полноценный, хорошо переваривающийся белок. Совершенно чистый миозин растворим в воде. При растворении он образует вязкий раствор, содержащий до 4 % белка. Небольшие количества солей щелочных металлов – 0,04-0,25 моль осаждают миозин из его растворов; в солевых растворах повышенной концентрации (до 0,6 моль) он растворяется. Миозин способен взаимодействовать с актином, образуя актомиозин, и с аденозинтрифосфорной кислотой (АТФ), когда он выступает в качестве фермента. При этом образуется аденозиндифосфорная (АДФ) и ортофосфорная кислоты и выделяется энергия, расходуемая на акт мышечного сокращения. Температура денатурации миозина около 45-50 0 С (у птицы около 51 0 С); изоэлектрическая точка при рН 5,4.

Актин – содержится в количестве около 12-15 %. Актин полноценный белок, переваривается пищеварительными ферментами. Растворим в двухмолярных растворах нейтральных солей при длительном воздействии, осаждается солями кальция. Температура денатурации актина около 50 0 С. Под воздействием ионов растворимых солей щелочных и щелочноземельных металлов в определенных концентрациях актин переходит в фибриллярную форму в результате линейной агрегации молекул. По удалении этих солей он снова превращается в глобулярный актин. Фибриллярный актин образуется также при замораживании мышц, вследствие повышения концентрации содержащихся в них солей.

Актомиозин - комплексный белок. При известных условиях миозин SH-группами способен взаимодействовать с оксигруппами фибриллярного актина, образуя актомиозин, который входит в структуру мышечной фибриллы. Такой актомиозин содержит около двух частей миозина и одной части актина. Растворителями извлекается актомиозин, содержащий около 0,25 части актина. В присутствии аденозинтрифосфорной кислоты и в зависимости от её концентрации актомиозин частично или полностью диссоциирует на актин и миозин. Это явление тесно связано с сокращением и посмертным окоченением мышц. В составе мышечной ткани актомиозин в зависимости от условий может находиться в ассоциированной или частью в диссоциированной форме, содержащей неопределенное количество актина. Актомиозин растворим в солевых растворах достаточно высокой концентрации. При этом, чем больше в нем актина, тем выше нужна концентрация соли. При разбавлении актомиозин осаждается. Температура денатурации актомиозина 42-48 0 С.

Тропомиозин содержится в волокне в небольшом количестве (около 0,5 %). Он представляет собой фибриллярный белок, по свойствам и аминокислотному составу близок к миозину, но не содержит триптофана. В присутствии нейтральных солей образует вязкие растворы, в которых диспергируется солями на частицы различных размеров. Изоэлектрическая точка при рН 4,6.

Нуклеопротеиды – сложные белки, образованные щелочными белками – гистонами и нуклеиновой кислотой. Составляют небольшую часть белков мышечного волокна. Являются полноценными белками.

Около 6-7 % белков мышечного волокна составляют белки стромы , представленные преимущественно белками типа коллагена и эластина.

Большинство белковых веществ мышечного волокна обладает свойствами ферментов . В состав мышечного волокна входят представители всех групп ферментов: ферменты расщепления с участием воды и ортофосфорной кислоты (гидролазы и фосфорилазы), окислительно-восстановительные ферменты (переносчики электронов), десмолазы , катализирующие расщепление связи между атомами углерода, феразы , катализирующие перенос групп атомов между различными соединениями, изомеразы , катализирующие внутримолекулярные процессы. Поэтому в мышечном волокне возможны любые самые разнообразные ферментативные превращения. Однако после прекращения жизни животного в связи с отсутствием поступления кислорода в клетки на первый план выступает разрушительная деятельность ферментов, преимущественно гидролаз и фосфорилаз, которая приводит к существенным изменениям белковой, липидной и углеводной фракций и многих экстрактивных веществ.

Липиды мышечной ткани. В зависимости от вида и упитанности животных мышечная ткань содержит различное количество липидов. Часть этих липидов, главным образом глицеридов, находится в тончайших прослойках соединительной ткани и легко извлекается органическими растворителями. Другие липиды входят в состав волокна, в том числе как липидные компоненты белковых веществ, и неполностью извлекаются растворителями.

Около 0,20-0,25 % липидов приходится на долю фосфатидов, преимущественно лецитина. В небольшом количестве в мышцах обнаружены стериды и холестерин (50-60 мг % к массе мышц). Часть липидов мышечного волокна и холестерина наряду с белками органически входят в его структуру; другая часть представляет собой промежуточные продукты обмена веществ.

Полиненасыщенные жирные кислоты, фосфолипиды и холестерин - необходимые компоненты пищи. По данным Института питания АМН, суточная потребность в полиненасыщенных кислотах в среднем составляет 3-6 г, в фосфолипидах – 5 г, в холестерина – 0,3-0,6 г.

Прочие органические вещества. Большинство этих веществ извлекается (экстрагируется) при обработке мяса водой. Их поэтому обычно называют экстрактивными веществами. Многие из них претерпевают глубокие химические изменения с момента прекращения жизненных процессов в тканях, образуя другие вещества. Поэтому состав этой фракции мышечной ткани качественно и количественно непостоянен, в связи с чем изменяются и некоторые важные свойства мяса.

Прочие органические вещества мышечной ткани соответственно особенностям их состава и значению можно разделить на три группы: азотистые, безазотистые, витамины. В свою очередь азотистые небелковые вещества разделяются на азотистые основания, аминокислоты и прочие азотистые вещества.

Азотистые основания представлены основаниями группы карнозина (карнозин, ансерин), основаниями группы креатина (креатин, креатинин, метилгуанидин), основаниями группы холина (холин, карнитин, бетаин) и пуриновыми и пиримидиновыми основаниями (аденин, гуанин, гипоксантин).

Из прочих азотистых небелковых веществ наиболее важными являются креатинфосфорная (КРФ), аденозинтрифосфорная (АТФ), аденозиндифосфорная (АДФ), аденозинмонофосфорная, или адениловая (АМФ), инозиновая кислоты, глютатион, глютамин, мочевина, аммонийные соли.

Несмотря на сравнительно небольшое относительное содержание азотистых экстрактивных веществ, их роль в питании значительна, так как они включают вкусовые, ароматические и биологически активные вещества. Сырое мясо обладает слабым кисловатым вкусом и запахом. Специфический аромат и вкус, присущие каждому виду мяса, появляются лишь после тепловой обработки, таким образом, в сыром мясе содержатся компоненты, которые, видоизменяясь при нагреве, образуют ароматические и вкусовые вещества.

Можно полагать, что специфичность запаха вареного мяса связана с составом липидной фракции мышечной ткани, так как запах различных видов обезжиренного мяса мало отличается.

Вопрос о том, какие именно вещества придают мясу его специфические аромат и вкус после тепловой обработки, еще до конца не решен. Однако экспериментально доказана связь вкуса мяса с содержанием в нем свободной глютаминовой кислоты и свободных пуринов, в частности гипоксантина. Количество этих веществ в мышечной ткани различно и зависит от глубины развития посмертных изменений в тканях, в частности от степени распада амида глютаминовой кислоты – глютамина и аденозинтрифосфорной кислоты. Запахом бульона обладает также кетомасляная кислота.

В числе экстрактивных веществ находятся раздражители секреции желудочных желез. Как установлено И.П. Павловым, без них мясо остается в желудке долгое время, практически не перевариваясь. Мясной экстракт (или навар) он относит к лучшим возбудителям желудочного сока. Эти свойства мясного экстракта обусловлены содержащимися в мышцах некоторыми азотистыми основаниями (метилгуанидином, карнозином, карнитином).

В число важнейших безазотистых органических компонентов мышечной ткани входят гликоген и продукты его фосфоролиза (гексозофосфорные эфиры, молочная кислота) и амилолиза (декстрины, мальтоза, глюкоза). Их количество зависит от физиологического состояния животных перед убоем и от глубины развития автолитических процессов после убоя, в ходе которых гликоген расщепляется до низкомолекулярных соединений.

Часть гликогена мышечного волокна связана с белками (миозином, миогеном), другая находится в свободном состоянии. Количество гликогена в парном мясе в среднем составляет 450-900 мг %, но может превышать 1 %. В мышцах плохо откормленных, истощенных и больных животных его в 2-3 раза меньше, чем в мышцах откормленных животных, находящихся в нормальном физиологическом состоянии. В разных мышцах содержание гликогена различно: в усиленно работающих мышцах его почти в 1,5 раза больше, чем в мышцах мало работающих.

Соответственно количеству гликогена изменяется и содержание в мышцах продуктов его распада, в том числе и молочной кислоты. Её количество колеблется в пределах 150-700 мг % и наряду с некоторыми другими кислотами (фосфорной, пировиноградной, янтарной) определяют величину рН мышечной ткани. Количество моносахаридов в пересчете на глюкозу колеблется в пределах 0,09-0,6 мг %.

В составе мышечной ткани имеются почти все водорастворимые витамины: В 1 (тиамин), В 2 (рибофлавин), В 6 (пиридоксин), РР (никотинамид), В 3 (пантотеновая кислота), В 12 , биотин (витамин Н), фолиевая кислота. Для различных видов животных и разного их состояния количество витаминов не одинаково.

К витаминам относится также холин, содержащийся в мышцах в количестве 80-100 мг %. В липидной части мышц содержится некоторое (около 0,02 мг%) количество витамина А.

Минеральные вещества . В составе мышечной ткани найдены металлы: калий, натрий, кальций, магний, железо, цинк. Эти металлы частью связаны с белковыми коллоидами мышечного волокна, заряженными в большинстве отрицательно, частью с неорганическими анионами пиро - и ортофосфорной, серной, соляной, угольной кислот, с которыми образуют электролиты. В белках мышц больше катионов, чем анионов, в мышечной жидкости, наоборот. Некоторые из электролитов (соли угольной, фосфорной кислот) играют роль буферных систем мышечного волокна. Железо входит в состав миоглобина. Количество минеральных фосфорных соединений изменяется в связи с распадом орга-

нических фосфорсодержащих составных частей мышечной ткани. В мышцах в незначительном количестве (порядка 0,06-0,08 мг %) содержатся микроэлементы: медь, марганец, никель, кобальт и другие, являющиеся компонентами ферментных систем.

Соединительная ткань. Основу соединительной ткани составляют коллагеновые и эластиновые волокна. Коллагеновые волокна - преимущественно лентовидной формы, но известно до пяти морфологических вариантов; эластиновые волокна - нитевидной формы. Коллагеновые и эластиновые волокна вместе с перепонками образуют губчатую структуру соединительной ткани, в ячейках которой содержится тканевая жидкость. Клеточные элементы в соединительной ткани немногочисленны, хотя и разнообразны (рис. 2.2).

Высокая прочность коллагеновых и упругость эластиновых волокон обуславливают прочностные свойства соединительной ткани в целом, которые значительно превосходят такие же свойства мышечной ткани. Если сопротивление резанию различных мускулов колеблется в пределах 1,3-8,6 кн /м, то для соединительной ткани оно составляет 27-40 кн / м.

Химический состав соединительной ткани различен и зависит главным образом от соотношения в ней количества коллагеновых и эластиновых волокон. В некоторых видах соединительной ткани (рыхлая соединительная ткань, сухожилия) преобладает коллаген и в таких тканях несколько больше воды. Другие виды соединительной ткани содержат больше эластина и беднее водой. Так, в состав сухожилий входит до 32 % коллагена и лишь 0,7 % эластина, а в состав выйной связки – до 32 % эластина и лишь 1,6 % коллагена.

В соединительной ткани любого вида большую часть сухого остатка составляют коллаген и эластин, но количественное соотношение их различно. Свойства, пищевая ценность и промышленное значение соединительной ткани определяется свойствами коллагена и эластина и их количественным соотношением.

В зависимости от анатомического происхождения соединительной ткани различают коллаген волокнистый (сухожилия и кожа), гиалиновый (кость), хондриновый (хрящи). Аминокислотный состав коллагенов разного происхождения несколько отличается, но во всех случаях в коллагене очень мало метионина и отсутствует триптофан.

Нативный коллаген нерастворим в воде, но набухает в ней. Он медленно переваривается пепсином и почти не переваривается трипсином и панкреатическим соком, но расщепляется коллагеназой на цепочки параллельно оси волок-

на. При нагреве коллагена до 60-70 0 С и тщательной механической деструкции переваривающее действие пепсина усиливается. Таким образом, коллаген, хотя и сравнительно медленно, все же может усваиваться организмом. Однако поскольку он относится к неполноценным белкам, употребление в пищу продуктов с большим содержанием коллагена обуславливает отрицательный баланс азота: организм выделяет его больше, чем получает с пищей. В умеренных количествах коллаген сберегает в пище полноценные белки.

Рис. 2.2. Соединительная ткань:

1 – коллагеновые волокна, 2 – эластиновые волокна, 3 – клетки

При нагреве коллагена выше 65 0 С полностью разрываются водородные и солевые связи, удерживающие полипептидные цепочки в структуре коллагена, без заметного нарушения связей внутри цепей. Этот процесс, протекающий с участием воды, известен под названием пептизации коллагена. Продукт пептизации, состоящий из нескольких, связанных друг с другом полипептидных цепочек, называется глютином.

Практически одновременно с образованием глютина происходит гидролитический распад части полипептидных цепочек на более мелкие звенья. В совокупности образующие полидисперсный продукт гидролиза глютина – смесь желатоз (глютоз).

Эластин не содержит триптофана и в нем очень мало метионина и гистидина. Он почти не переваривается пепсином, медленно трипсином и сравнительно легко эластазой. Он очень устойчив к действию химических реагентов, не изменяется в растворах кислот и щелочей, выдерживает длительный нагрев при 125 0 С. Следовательно, эластин практически не имеет какой-либо пищевой ценности.

ДИСЦИПЛИНЫ ТЕХНОЛОГИЯ МЯСА И МЯСНЫХ ПРОДУКТОВ Для специальности 270900 – «Технология мяса и мясных продуктов» Специализация... частей консервов при стерилизации. 7. Учебно-методическое обеспечение дисциплины. 7.1. Основная литература. Технология мяса ...

СТРОЕНИЕ И ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ МЫШЦ.

МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МЕХАНИЗМЫ

МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ И РАССЛАБЛЕНИЯ.

14.1. Общая характеристика мышц.

Учение о мышцах - очень важный и интересный раздел биохимии. Исключительное значение этот раздел имеет для спортивной биохимии.

Важнейшей особенностью функционирования мышц является то, что в процессе мышечного сокращения происходит преобразование химической энергии АТФ непосредственно в механическую энергию сокращения и движения. Это явление пока лишь свойственно только живым организмам. Изучение механизма мышечной деятельности является проблемой не только биохимической. Достижения последних лет в этой области связаны с интеграцией биохимических, биофизических и электронномикроскопических исследований строения и функционирования мышц.

В настоящее время мышца рассматривается как высокоэффективная, универсальная машина, значительно превосходящая по техническим характеристикам все машины, созданные человеком.

У животных и человека имеются два основных типа мышц: поперечнополосатые и гладкие . Поперечнополосатые мышцы прикрепляются к костям, т.е. к скелету и поэтому еще называются скелетными. Поперечнополосатые мышечные волокна составляют также основу сердечной мышцы - миокарда, хотя имеются определенные различия в строении миокарда и скелетных мышц. Гладкие мышцы образуют мускулатуру стенок кровеносных сосудов, кишечника, пронизывают ткани внутренних органов и кожу.

Каждая поперечнополосатая мышца состоит из нескольких тысяч волокон, объединенных соединительнотканными прослойками и такой же оболочкой - фасцией . Мышечные волокна (миоциты ) представляют собою сильно вытянутые многоядерные клетки гигантских размеров длиной от 0,1 до 2-3 см, а в некоторых мышцах даже более 10 см. Толщина мышечных клеток около 0,1-0,2 мм.

Строение мышечных клеток.

Как и любая клетка, миоцит содержит такие обязательные органоиды, как ядра , митохондрии , рибосомы , цитоплазматическую сеть и клеточную оболочку . Особенностью миоцитов, отличающих их от других клеток, является наличие сократительных элементов -миофибрилл .

Ядра окружены оболочкой - нуклеолеммой и состоят, в основном, из нуклеопротеидов. В ядре содержится генетическая информация для синтеза белков.

Рибосомы - внутриклеточные образования, являющиеся по химическому составу нуклеопротеидами. На рибосомах происходит синтез белков.

Митохондрии - микроскопические пузырьки размером до 2 - 3 мкм, окруженные двойной мембраной. В митохондриях протекает окисление углеводов, жиров и аминокислот до углекислого газа и воды с использованием молекулярного кислорода (кислорода воздуха) . За счет энергии, выделяющейся при окислении, в митохондриях осуществляется синтез АТФ. В тренированных мышцах митохондрии многочисленны и располагаются вдоль миофибрилл.

Лизосомы - микроскопические пузырьки, содержащие гидролитические ферменты, расщепляющие белки, нуклеиновые кислоты и некоторые полисахариды.

Цитоплазматическая сеть (саркоплазматическаясеть, саркоплазматический ретикулум) состоит из трубочек, канальцев и пузырьков, образованных мембранами и соединенных друг с другом. Саркоплазматическая сеть с помощью особых трубочек, называемых Т-системой, связана с оболочкой мышечной клетки - сарколеммой. Особо следует выделить в саркоплазматической сети пузырьки, называемые цистернами и содержащие в большой концентрации ионы кальция. В цистернах содержание ионов Ca 2+ примерно в тысячу раз выше, чем в цитозоле. Такой высокий градиент концентрации ионов кальция возникает вследствие функционирования фермента - кальциевой аденозинтрифосфатазы (кальциеваяАТФаза), встроенного в стенку цистерны. Этот фермент катализирует гидролиз АТФ и за счет выделяющейся при этом энергии обеспечивает перенос ионов кальция вовнутрь цистерн. Такой механизм транспорта ионов кальция образно называется кальциевым насосом или кальциевой помпой .

Цитоплазма (цитозоль, саркоплазма) занимает внутреннее пространство миоцитов и представляет собой коллоидный раствор, содержащий белки, гликоген, жировые капли и другие включения.

На долю белков саркоплазмы приходится 25-30% от всех белков мышц. Среди саркоплазматических белков имеются активные ферменты. К ним, в первую очередь, следует отнести ферменты гликолиза, расщепляющие гликоген или глюкозу до пировиноградной или молочной кислоты. Еще один важный фермент саркоплазмы - креатинкиназа, участвующий в энергообеспечении мышечной работы. Особого внимания заслуживает белок саркоплазмы миоглобин , который по строению идентичен одной из субъединиц белка крови - гемоглобина. Состоит миоглобин из одного полипептида и одного гема. Молекулярная масса миоглобина - 17 кДа. Функция миоглобина заключается в связывании молекулярного кислорода. Благодаря этому белку в мышечной ткани создается определенный запас кислорода. В последние годы установлена еще одна функция миоглобина - это перенос О 2 от сарколеммы к мышечным митохондриям.

Кроме белков в саркоплазме имеются небелковые азотсодержащие вещества. Их называют в отличие от белков экстрактивными веществами, так как они легко экстрагируются водой. Среди них - адениловые нуклеотиды АТФ, АДФ, АМФ и другие нуклеотиды, причем преобладает АТФ. Концентрация АТФ в покое примерно 4-5 ммоль/кг. К экстрактивным веществам также относятся креатинфосфат , его предшественник - креатин и продукт необратимого распада креатинфосфата -креатинин . В покое концентрация креатинфосфата обычно 15-25 ммоль/кг. Из аминокислот в большом количестве имеются глутаминовая кислота и глутамин.

Основной углевод мышечной ткани - гликоген. Концентрация гликогена колеблется в пределах 0,2 - 3 %. Свободная глюкоза в саркоплазме содержится в очень малой концентрации - имеются лишь ее следы. В процессе мышечной работы в саркоплазме происходит накопление продуктов углеводного обмена - лактата и пирувата.

Протоплазматический жир связан с белками и имеется в концентрации 1 %. Запасной жир накапливается в мышцах, тренируемых на выносливость.

Каждое мышечное волокно окружено клеточной оболочкой - сарколеммой . Сарколемма представляет собою липопротеидную мембрану толщиной около 10 нм. Снаружи сарколемма окружена сетью из переплетенных нитей белка коллагена . При мышечном сокращении в коллагеновой оболочке возникают упругие силы, за счет которых при расслаблении мышечное волокно растягивается и возвращается в исходное состояние. К сарколемме подходят окончания двигательных нервов. Место контакта нервного окончания с сарколеммой называется нервно-мышечный синапс или концевая нервная пластинка .