Mikä seuraavista proteiineista suorittaa katalyyttisen toiminnan. Proteiinien suojaava toiminta. Proteiinien rakenne ja toiminnot

proteiineja   edustavat suurinta ja monimuotoisinta soluorgaanisten yhdisteiden luokkaa. Nämä ovat biologisia heteropolymeerejä, joiden monomeerit ovat aminohappoja.

päälle kemiallinen koostumus aminohapot   - Nämä ovat yhdisteitä, jotka sisältävät yhden karboksyyliryhmän (-COOH) ja yhden amiinin (-NH2), kytkettynä yhteen hiiliatomiin, johon sivuketju on kiinnittynyt - radikaali R. Radikaali antaa aminohapolle sen ainutlaatuiset ominaisuudet.

Vain 20 aminohappoa osallistuu proteiinien muodostumiseen. Heitä kutsutaan perus-tai ensisijainen:

• alaniini,
• metioniini,
• valiini,
• proliini,
• leusiini,
• isoleusiini,
• tryptofaani,
• fenyylialaniini,
• asparagiini,
• glutamiinia,
• seriini,
• glysiini,
• tyrosiini,
• treoniini,
• kysteiini,
• arginiini,
• histidiini,
• lysiini,
• asparagiinihappo
• glutamiinihappo.

Joitakin aminohapoista ei syntetisoida eläin- ja ihmisorganismeissa, ja niiden on oltava peräisin kasvisruoista. Heitä kutsutaan korvaamaton:

• arginiini,
• valiini,
• histidiini,
• isoleusiini,
• leusiini,
• lysiini,
• metioniini,
• treoniini,
• tryptofaani,
• fenyylialaniinin.

Kovalenttisilla peptidisidoksilla toisiinsa yhteydessä olevat aminohapot muodostavat eripituisia peptidejä. Peptidi (amidi)   jota kutsutaan kovalenttiseksi sidokseksi, jonka muodostavat yhden aminohapon karboksyyliryhmä ja toisen amiiniryhmä.

Proteiinit ovat suurimolekyylipainoisia polypeptidejä, jotka sisältävät sadasta useaan tuhanteen aminohappoon.

Valkuaisaineorganisaation neljä tasoa erotetaan toisistaan.

• Ensisijainen rakenne   (aminohappojen sekvenssi polypeptidiketjussa). Se muodostuu aminohappotähteiden välisten kovalenttisten peptidisidosten takia. Primaarirakenne määritetään nukleotidisekvenssillä tätä proteiinia koodaavan DNA-molekyylin alueella. Minkä tahansa proteiinin primaarirakenne on ainutlaatuinen ja määrittää sen muodon, ominaisuudet ja toiminnot. Proteiinimolekyylit voivat ottaa erilaisia tilamuodot (konformaatiot). Proteiinimolekyylin sekundaarisia, tertiäärisiä ja kvaternäärisiä spatiaalisia rakenteita on.
• Toissijainen rakenne. Se muodostuu taittamalla polypeptidiketjut a-helix- tai p-rakenteeseen. Sitä tukevat vety- sidokset NH-ryhmien vetyatomien ja CO-ryhmien happiatomien välillä. a-Helix muodostuu polypeptidiketjun kiertämisen seurauksena spiraaliksi, jolla on yhtä suuret etäisyydet kääntöjen välillä. Hänelle on ominaista globaalit proteiinitjoilla on pallon muotoinen pallo. P-rakenne on kolmen polypeptidiketjun pitkittäinen laskostuminen. Se on ominaista fibrillaariproteiineille, joilla on pitkänomainen fibrillin muoto.
• Tertiäärinen rakenne. Se muodostetaan taivuttamalla spiraali palloksi (pallo, alue). verkkotunnukset   - pallomaiset muodostelmat, joissa on hydrofobinen ydin ja hydrofiilinen ulkokerros. Tertiäärinen rakenne muodostuu aminohappojen radikaalien (R) välille muodostuneista sidoksista, ionisten, hydrofobisten ja dispersiovuorovaikutusten takia, samoin kuin disulfidisidosten (S-S) muodostumisen vuoksi kysteiiniradikaalien välille.
• Kvaternäärinen rakenne. Se on ominaista monimutkaisille proteiineille, jotka koostuvat kahdesta tai useammasta polypeptidiketjusta (palloketjuista), joita ei ole kytketty kovalenttisilla sidoksilla, samoin kuin proteiineille, jotka sisältävät ei-proteiinikomponentteja (metalli-ioneja, koentsyymejä). Kvaternäärista rakennetta tukevat pääasiassa molekyylien väliset vetovoimat ja vähemmässä määrin vety- ja ionisidokset.

Proteiinin konfiguraatio riippuu aminohappojen sekvenssistä, mutta siihen voivat vaikuttaa myös spesifiset olosuhteet, joissa proteiini sijaitsee.

Sen proteiinimolekyylin menetys rakenteellinen organisaatio   sitä kutsutaan denaturointi. Denaturoituminen voi olla palautuvaa ja peruuttamatonta. Käännettävällä denaturoinnilla kvaternäärinen, tertiäärinen ja toissijainen rakenteet tuhoutuvat, mutta koska primaarirakenne säilyy normaalien olosuhteiden palautuessa, renaturaatio   proteiini - normaalin (luonnollisen) muodon palauttaminen. Peruuttamattomalla denaturoinnilla proteiinin primaarirakenne tuhoutuu. Denaturoituminen voi johtua korkeasta lämpötilasta (yli 45 ° C), kuivumisesta, kovasta säteilystä ja muista tekijöistä. Muutos proteiinimolekyylin konformaatiossa (spatiaalinen rakenne) perustuu moniin proteiinitoimintoihin (signalointi, antigeeniset ominaisuudet jne.).

Kemiallisessa koostumuksessa erotetaan yksinkertaiset ja kompleksiset proteiinit. Yksinkertaiset oravat   koostuvat vain aminohapoista (fibrillaariset proteiinit, vasta-aineet - immunoglobuliinit). Monimutkaiset proteiinit   sisältävät proteiinia ja ei-proteiineja proteesiryhmät. erottaa lipoproteiinit   (sisältävät lipidejä) glykoproteiinit   (Hiilihydraatit), fosfopro-   (yksi tai useampi fosfaattiryhmä), metalloproteiinien   (eri metallit) nukleoproteiiniantigeenit (nukleiinihapot). Proteesiryhmillä on yleensä tärkeä rooli proteiinissa, joka suorittaa sen biologisen toiminnan.

Proteiinien toiminnot ovat erilaisia.:

• Katalyyttinen (entsymaattinen) toiminta. Kaikki entsyymit ovat proteiineja. Proteiinientsyymit katalysoivat kemiallisten reaktioiden virtausta kehossa. Esimerkiksi katalaasi   hajoaa vetyperoksidin, amylaasi   - hydrolysoi tärkkelystä, lipaasi   - rasvat, trypsiini   - proteiinit nukleaasia   - nukleiinihapot, DNA-polymeraasi   katalysoi DNA: n kaksinkertaistumista.
• Rakenne (rakenteellinen) toiminto. Sitä suorittavat fibrillaariproteiinit. Esimerkiksi keratiini   löytyy kynsistä, hiuksista, villasta, höyhenistä, sarvista, sorkoista; kollageeni   - luissa, rustossa, jänteissä; elastiinin   - nivelsiteissä, verisuonten seinämissä.
• Kuljetustoiminto. Useat proteiinit kykenevät kiinnittämään ja siirtämään erilaisia \u200b\u200baineita. Esimerkiksi hemoglobiini   kantaa happea ja hiilidioksidia, kantajaproteiinit suorittavat helpotetun diffuusion solun plasmamembraanin läpi.
• Hormonaalinen (sääntely) toiminta. Monet hormonit ovat proteiineja, peptidejä, glykopeptidejä. Esimerkiksi kasvuhormoni   säätelee kasvua; insuliini   ja glukagonin   ne säätelevät verensokerin tasoa: insuliini lisää solukalvojen läpäisevyyttä glukoosille, mikä lisää sen hajoamista kudoksissa, glykogeenin laskeutumista maksaan, glukagoni edistää maksan glykogeenin muuttumista glukoosiksi.
• Suojaava toiminta. Esimerkiksi immunoglobuliinit   veri on vasta-aineita; interferonit   - yleiset viruksenvastaiset proteiinit; fibriini   ja trombiinin   osallistua veren hyytymiseen.
• Supistuva (moottori) toiminto. Esimerkiksi aktiini   ja myosiinin   muodostaa mikrosäikeitä ja suorittaa lihaksen supistumisen, tubuliinia   muodostaa mikrotubuluksia ja varmistaa kara-jaon toiminnan.
• Vastaanottimen (signaalin) toiminto. Esimerkiksi glykoproteiinit ovat osa glykokalyksia ja ne havaitsevat ympäristön tietoja; opsin   - komponentti valoherkistä pigmenteistä rodopsiinista ja jodopsiinista, jotka sijaitsevat verkkokalvon soluissa.
• Energiatoiminto. Hajoamalla 1 g proteiinia, vapautuu 17,6 kJ energiaa, mikä on välttämätöntä kehon elintärkeille toiminnoille.
• Tallennustoiminto. Esimerkiksi albumiini   varastoi vettä munankeltuaiseen, myoglobin   sisältää happea, selkärangan lihaksissa, palkokasvien siemenproteiinit ovat alkion ravintoainevaraston varasto.

Proteiinientsyymit katalysoida kemiallisten reaktioiden virtausta kehossa. Energiasyistä näitä reaktioita, joko itsessään, ei tapahdu ollenkaan kehossa tai ne etenevät liian hitaasti.

Entsymaattinen reaktio voidaan ilmaista seuraavasti: E + S → → E + P, missä E on entsyymi; S on substraatti; ES - entsyymi-substraattikompleksi; P - reaktiotuotteet.

Substraatti reagoi palautuvasti entsyymin kanssa entsyymi-substraattikompleksin muodostamiseksi, joka sitten hajoaa muodostaen reaktiotuotteen. Entsyymi ei ole osa lopullisia reaktiotuotteita.

Entsyymimolekyylillä on aktiivinen keskuskoostuu kahdesta osasta - sorptio   (vastuussa entsyymin sitoutumisesta substraattimolekyyliin) ja katalyyttinen   (vastaa itse katalyytin etenemisestä). Reaktion aikana entsyymi sitoo substraattia, muuttaa peräkkäin sen konfiguraatiota muodostaen sarjan välimolekyylejä, jotka lopulta tuottavat reaktiotuotteita.

Ero entsyymien ja epäorgaanisten katalyyttien välillä on seuraava:

1. yksi entsyymi katalysoi vain yhden tyyppisiä reaktioita;
2. entsyymiaktiivisuutta rajoittavat melko kapeat lämpötilarajat (yleensä 35-45 ° C);
3. entsyymit ovat aktiivisia tietyissä pH-arvoissa (useimmat lievästi alkalisessa ympäristössä).

Kehomme työ on erittäin monimutkainen prosessi, johon osallistuu miljoonia soluja, tuhansia monimuotoisimpia aineita. Mutta on yksi alue, joka riippuu täysin ja täysin erityisistä proteiineista, ilman mitä ihmisen tai eläimen elämä on täysin mahdotonta. Kuten todennäköisesti arvasit, puhumme nyt entsyymeistä.

Tänään tarkastelemme entsymaattisia, tämä on biokemian tärkein alue.

Koska nämä aineet perustuvat pääasiassa proteiineihin, niitä voidaan itse pitää niistä. Sinun on tiedettävä, että entsyymit löydettiin ensimmäistä kertaa 1800-luvun 30-luvulla, vain tutkijat tarvitsivat yli vuosisadan saadakseen enemmän tai vähemmän yhdenmukaisen määritelmän heille. Joten mikä on proteiini-entsyymien tehtävä? Opit tästä, samoin kuin niiden rakenteesta ja reaktioesimerkkeistä artikkelistamme.

Sinun on ymmärrettävä, että kaikki proteiinit eivät voi olla entsyymejä, jopa teoreettisesti. Vain globaalimuotoiset proteiinit kykenevät katalyyttisesti vaikuttamaan muita orgaanisia yhdisteitä vastaan. Kuten kaikki tämän luokan luonnolliset yhdisteet, entsyymit koostuvat aminohappotähteistä. Muista, että proteiinien entsymaattiset toiminnot (joista esimerkkejä on artikkelissa) voivat suorittaa vain ne, joiden moolimassa   vähintään 5000.

nykyaikaiset määritelmät

Entsyymien pääluokka

Tällä hetkellä standardiluokitus on yleinen ja laajalti levinnyt ympäri maailmaa. Hänen mukaansa erotetaan kuusi pääluokkaa ja vastaavat alaluokat. Tarkastellaan vain perustietoja. Tässä he ovat:

1. Oksidoreduktaasit. Proteiinientsyymien tehtävä tässä tapauksessa on redox-reaktioiden stimulointi.

2. Siirrä. Ne voivat suorittaa siirron seuraavien ryhmien substraattien välillä:

• Monohiilijäämät.
• Aldehydien jäännökset sekä ketonit.
• Asyyli- ja glykosyylikomponentit.
• Alkyylitähteet (poikkeuksena eivät voi sietää CH3: ta).
• Dityppiset emäkset.
• Fosforiryhmät.

3. Hydrolaasit. Tässä tapauksessa proteiinien entsymaattisen toiminnan merkitys koostuu seuraavien yhdisteiden tyyppien hajoamisesta:

• Estereitä.
• Glykosidit.
• Eetterit samoin kuin tioeetterit.
• Peptidityyppiset sidokset.
• siteet tyyppi C-N   (paitsi samat peptidit).

4. Valaisimet. Heillä on kyky vapauttaa ryhmiä, minkä jälkeen muodostuu kaksoissidos. Lisäksi he voivat suorittaa käänteisen prosessin: yhdistää yksittäiset ryhmät kaksoissidoksiksi.

5. Isomeraasi. Tässä tapauksessa proteiinien entsymaattinen tehtävä on katalysoida monimutkaisia \u200b\u200bisomeerisiä reaktioita. Seuraavat entsyymit kuuluvat tähän ryhmään:

• Racemases, epimeraasit.
• Tsistransizomerazy.
• Molekyyliset oksidoreduktaasit.
• Molekyyliset transferaasit.
• Intramolekulaariset lyaasit.

6. Ligaasit (tunnetaan muuten syntetaaseina). Tarkoitetaan pilkkomalla ATP: tä muodostamalla samanaikaisesti tiettyjä sidoksia.

On helppo huomata, että proteiinien entsymaattinen toiminta on uskomattoman tärkeä, koska ne säätelevät jossain määrin melkein kaikkia kehossa tapahtuvia reaktioita joka sekunti.

Mitä entsyymistä jäljellä on vuorovaikutuksen kanssa substraatin kanssa?

Usein entsyymi on globaalia alkuperää oleva proteiini, jonka aktiivista keskusta edustavat sen aminohappotähteet. Kaikissa muissa tapauksissa keskusta sisältää proteesiryhmän, joka on tiiviisti kytketty siihen, tai koentsyymin (esimerkiksi ATP), jonka yhteys on paljon heikompi. Koko katalyyttiä kutsutaan holoentsyymiksi, ja sen jäännös, joka muodostuu ATP: n poistamisen jälkeen, on apoentsyymi.

Siten tällä perusteella entsyymit jaetaan seuraaviin ryhmiin:

• Yksinkertaiset hydrolaasit, lyaasit ja isomeraasit, jotka eivät sisällä lainkaan koentsyymiemästä.
• Proteiinientsyymit (esimerkkejä ovat jotkut transaminaasit), jotka sisältävät proteesiryhmän (esimerkiksi lipoiinihappo). Monet peroksidaasit kuuluvat myös tähän ryhmään.
• Enisma, jota varten tarvitaan koentsyymin uudistaminen. Näitä ovat kinaasit samoin suurin osa   oksidoreduktaaseja.
• Muut katalyytit, joiden koostumusta ei ole vielä täysin ymmärretty.

Kaikkia ensimmäiseen ryhmään kuuluvia aineita käytetään laajalti elintarviketeollisuudessa. Kaikki muut katalyytit vaativat erityisiä olosuhteita niiden aktivoitumiselle, ja siksi ne toimivat vain kehossa tai joissain laboratoriokokeissa. Siten entsymaattinen funktio on hyvin spesifinen reaktio, joka koostuu tietyn tyyppisten reaktioiden stimuloimisesta (katalyysi) ihmisen tai eläimen organismin tiukasti määritellyissä olosuhteissa.

Mitä tapahtuu aktiivisessa keskuksessa, tai miksi entsyymit toimivat niin tehokkaasti?

Olemme toistuvasti sanoneet, että avain entsymaattisten katalyyttien ymmärtämiseen on aktiivisen keskuksen luominen. Juuri siellä tapahtuu substraatin spesifinen sitoutuminen, joka reagoi tällaisissa olosuhteissa paljon aktiivisemmin. Annamme yksinkertaisen esimerkin, jotta ymmärrät siellä suoritettujen reaktioiden monimutkaisuuden: jotta tämä tapahtuisi, tarvitaan 12 entsyymiä heti! Tällainen vaikea vuorovaikutus tulee mahdolliseksi yksinomaan siitä syystä, että entsymaattisia tehtäviä suorittavalla proteiinilla on korkein spesifisyys.

Entsyymien spesifisyyden tyypit

Se on ehdoton. Tässä tapauksessa spesifisyys ilmenee vain yhdelle, tiukasti määritellylle entsyymityypille. Joten ureaasi on vuorovaikutuksessa vain urean kanssa. Maitolaktoosin kanssa se ei reagoi missään olosuhteissa. Tämä on proteiini-entsyymien tehtävä kehossa.

Lisäksi nimenomainen ryhmäspesifisyys löytyy usein, kuten nimestä käy ilmi, tässä tapauksessa on olemassa "alttius" tiukasti yhdelle orgaanisten aineiden luokalle (esterit, mukaan lukien kompleksit, alkoholit tai aldehydit). Joten pepsiinillä, joka on yksi mahalaukun pääentsyymeistä, on spesifisyyttä vain peptidisidoksen hydrolyysin suhteen. Alkoholidehydraasi on vuorovaikutuksessa yksinomaan alkoholien kanssa, ja maitodehydraasi ei pilkkoa muuta kuin a-hydroksihapot.

On myös käynyt niin, että entsymaattinen toiminta on ominaista tietylle ryhmälle yhdisteitä, mutta tietyissä olosuhteissa entsyymit voivat toimia aineisiin, jotka ovat melko erilaisia \u200b\u200bkuin niiden pääasiallinen tarkoitus. Tässä tapauksessa katalyytti "gravitaatio" tiettyyn luokkaan aineita, mutta tietyissä olosuhteissa se voi hajottaa myös muita yhdisteitä (ei välttämättä samanlaisia). Totta, tässä tapauksessa reaktio menee monta kertaa hitaammin.

Trypsiinin kyky toimia peptidisidokset, mutta harvat ihmiset tietävät, että tämä proteiini, joka suorittaa entsymaattisia toimintoja maha-suolikanavassa, voi olla hyvin vuorovaikutuksessa erilaisten esteriyhdisteiden kanssa.

Lopuksi spesifisyys on optinen. Nämä entsyymit voivat olla vuorovaikutuksessa monien täysin erilaisten aineiden kanssa, mutta vain sillä ehdolla, että niillä on tiukasti määritellyt optiset ominaisuudet. Siten proteiinien entsymaattinen toiminta tässä tapauksessa on suurelta osin samanlainen kuin entsyymien, mutta epäorgaanisen alkuperän katalyyttien toiminnan periaate.

Mitkä tekijät määrittävät katalyytin tehokkuuden?

Nykyään uskotaan, että entsyymien erittäin korkean tehokkuuden määrittävät tekijät ovat:

• Keskittymisen vaikutus.
• Alueellisen suuntautumisen vaikutus.
• Aktiivisen reaktiokeskuksen monitoiminnallisuus.

Konsentrointivaikutuksen olemus ei yleensä eroa epäorgaanisen katalyysireaktion omaisuudesta. Tässä tapauksessa substraatin konsentraatio luodaan aktiivisessa keskuksessa, joka on useita kertoja suurempi kuin sama arvo koko liuoksen tilavuudelle. Reaktion keskellä aineen molekyylit, joiden tulisi reagoida keskenään, lajitellaan selektiivisesti. On helppo arvata, että juuri tämä vaikutus johtaa usean suuruusluokan kasvuun.

Kun tapahtuu standardi kemiallinen prosessi, on erittäin tärkeää, mikä osa vuorovaikutuksessa olevia molekyylejä törmää toisiinsa. Yksinkertaisesti sanottuna, aineen molekyylien on törmäyshetkellä välttämättä orientoitava tiukasti toisiinsa nähden. Koska entsyymin aktiivisessa keskuksessa tällainen käännös suoritetaan pakkotyöllä, jonka jälkeen kaikki mukana olevat komponentit asettuvat tiettyyn linjaan, katalyysireaktio kiihtyy noin kolmella suuruusluokalla.

Tässä tapauksessa monitoiminnallisuudella tarkoitetaan aktiivisen keskuksen kaikkien ainesosien ominaisuutta toimia samanaikaisesti (tai tiukasti yhdessä) “jalostetun” aineen molekyyliin. Lisäksi se (molekyyli) ei ole vain kunnolla kiinnitetty avaruuteen (katso yllä), vaan myös muuttaa merkittävästi sen ominaisuuksia. Kaikki tämä yhdessä johtaa siihen, että entsyymien on paljon helpompaa toimia substraatissa tarvittavalla tavalla.

Elävissä organismeissa suoritetaan monia tärkeitä toimintoja. Siksi organismeissa on monia erilaisia \u200b\u200bproteiineja.

Proteiinien entsymaattinen toiminta   on siinä, että ne toimivat katalysaattoreina kehossa tapahtuville erilaisille kemiallisille reaktioille. Entsymaattista funktiota kutsutaan myös katalyyttiseksi. Katalyytin aikana kemialliset reaktiot kiihtyvät ja tämä kiihtyvyys voi olla jopa miljoonia kertoja.

Proteiinientsyymejä on tuhansia, joista jokainen palvelee omaa kemiallista reaktiotaan tai ryhmää samanlaisia \u200b\u200breaktioita. Entsyymit jaetaan luokkiin tarjottujen reaktioiden tyypin mukaan. Esimerkiksi oksidoreduktaasit katalysoivat redox-reaktioita, hydrolaasit tarjoavat kemiallisten sidosten hydrolyysin jne. Reaktiota ei katalysoi koko entsyymimolekyyli, vaan vain sen ns. Aktiivinen keskus. Se sisältää molekyylin osan, joka sitoo substraattia (molekyylin, joka muuttuu), ja useita aminohappoja (usein ei yhdessä), jotka tarjoavat itse reaktion.

Proteiinit suorittavat rakenteellisen toiminnan. Ne ovat osa organoideja, solujen välistä ainetta (kollageeni- ja elastiiniproteiineja), hiuksia, kynnet jne. (Keratiini).

Proteiinimoottorin toiminta   koostuu lihasten supistumisesta (aktiini ja myosiini), mikä varmistaa solujen, niiden silikoiden ja liepeiden liikkumisen.

On proteiineja, jotka tarjoavat erilaisten aineiden siirron sekä solun sisällä että koko kehossa. Sellaiset proteiinit tarjoavat kuljetustoiminto. Ne sitoutuvat helposti substraattiin, kun sen pitoisuus on korkea, ja vapauttavat sen helposti alhaisessa konsentraatiossa. Kuljetusproteiineihin sisältyy hemoglobiini. Keuhkoissa se sitoo happea ja vapauttaa hiilidioksidia ja päinvastoin kudoksiin.

Lukuisat solumembraanien muodostavat proteiinit tarjoavat pienten molekyylien kuljetuksen kalvon läpi. Sellainen kuljetus voi olla joko passiivinen (kanavaproteiinit) tai aktiivinen (kantajaproteiinit).

Proteiinien sääntely- ja signalointitoiminnot monipuolinen. Monia solunsisäisiä prosesseja (solusykli, transkriptio ja translaatio, muiden proteiinien aktiivisuuden aktivointi tai tukahduttaminen jne.) Säätelevät proteiinit.

Monet hormonit ovat verestä peräisin olevia proteiineja. Kun hormoni sitoutuu tiettyyn reseptoriin, solu vastaanottaa signaalin, jonka seurauksena vaste laukaisee siinä. Hormonit säätelevät aineiden pitoisuutta, kasvuprosessia, lisääntymisaikaa jne.

Solut ovat vuorovaikutuksessa keskenään signalointiproteiinien kautta, jotka välittyvät solujen välisen aineen kautta. Esimerkiksi sellaiset signaalit voivat stimuloida tai estää solujen kasvua. Tämä varmistaa tietyn elinjärjestelmän solujen yhtenäisyyden.

erittää proteiinireseptoritoiminto. Reseptoreproteiineja löytyy sekä sytoplasmasta että kalvoista. Kun kemiallinen aine tai fyysinen ärsyke (valo, paine jne.) Vaikuttaa reseptoriin, se muuttuu. Tämä muutos molekyylissä välittyy solun muihin osiin spesifisen reaktion katalyysin, ionien läpikulun tai välimolekyylien sitoutumisen kautta.

Proteiinien suojatoiminto   myös melko monipuolinen. Kollageeni ja keratiini tarjoavat paitsi rakenteellisen toiminnan, myös kehon fyysisen puolustuksen. Fyysisesti vartaloa suojaa myös fibrinogeeni ja trombiini, jotka hyytyvät verta vauriokohdassa (kosketuksissa ilman kanssa).

Proteiinit tarjoavat kemiallisen suojan sitoutumalla ja pilkkomalla vieraita toksiineja tai kehittämällä omia (suojautua muilta organismeilta).

Suojaproteiinit ovat vasta-aineita, jotka neutraloivat mikro-organismit ja vieraat proteiinit. Joten proteiinit tarjoavat immuunipuolustuksen.

Jos kehossa esiintyy hiilihydraattien ja rasvojen puutetta, proteiinit, jotka hajoavat lopputuotteiksi, voivat täyttyä energiatoiminto.

Proteiineja voidaan varastoida energianlähteenä ja aminohappojen lähteenä (esimerkiksi munissa). Se on proteiinien varastointitoiminto.

Proteiinit ovat kaikkien elävien organismien perusta. Juuri nämä aineet toimivat ihon solukalvojen, organelleiden, rustojen, jänteiden ja kiimaisten johdannaisten osana. Suojaaminen on kuitenkin yksi tärkeimmistä.

Proteiinit: rakenteelliset piirteet

Yhdessä lipidien, hiilihydraattien ja nukleiinihapot   proteiinit ovat orgaanisia aineita, jotka muodostavat elävien olentojen perustan. Kaikki ne ovat luonnollisia biopolymeerejä. Nämä aineet koostuvat useasta toistuvasta rakenneyksiköstä. Niitä kutsutaan monomeereiksi. Proteiineilla sellaiset rakenneyksiköt ovat aminohappoja. Ketjuina yhdistäen ne muodostavat suuren makromolekyylin.

Alueelliset organisaatiotasot

Kahdenkymmenen aminohapon ketju voi muodostaa erilaisia \u200b\u200brakenteita. Näitä spatiaalisen organisaation tai konformaation tasoja edustaa aminohappoketju. Kun se kierretään spiraaliksi, syntyy toissijainen. Tertiäärinen rakenne tapahtuu, kun edellinen muoto on kierretty palloksi tai palloksi. Mutta seuraava rakenne on monimutkaisin - kvaternäärinen. Se koostuu useista palloista.

Proteiinin ominaisuudet

Jos kvaternäärinen rakenne tuhoutuu primaariseksi, nimittäin aminohappoketjuksi, tapahtuu denaturaatioksi kutsuttu menetelmä. Hän on vaihdettavissa. Aminohappoketju voi jälleen muodostaa monimutkaisempia rakenteita. Mutta kun tuho tapahtuu, ts. ensisijaista tuhoamista on jo mahdotonta palauttaa. Tällainen prosessi on peruuttamaton. Jokainen meistä suoritti tuhoamisen prosessoimalla lämpökäsiteltyjä proteiinista koostuvia tuotteita - kananmunia, kalaa, lihaa.

Proteiinitoiminnot: taulukko

Proteiinimolekyylit ovat hyvin erilaisia. Tämä edellyttää laajaa joukko niiden kykyjä, jotka määrittelevät proteiinien toiminnot (taulukko sisältää tarvittavat tiedot), jotka ovat ennakkoedellytys elävien organismien olemassaololle.

Proteiinien suojaava tehtävä kehossa

Kuten näette, proteiinien toiminnot ovat hyvin monimuotoisia ja tärkeitä. Mutta emme maininnut vielä yhtä niistä. Proteiinien suojaava tehtävä kehossa on estää vieraita aineita, jotka voivat aiheuttaa merkittävää haittaa keholle. Jos näin tapahtui, erikoistuneet proteiinit voivat neutraloida ne. Näitä suojaajia kutsutaan vasta-aineiksi tai immunoglobulineiksi.

Immuniteetin muodostumisprosessi

Jokaisella hengityksellä patogeeniset bakteerit ja virukset pääsevät kehomme. Ne tulevat verenkiertoon, missä ne alkavat lisääntyä aktiivisesti. Heidän tiellään on kuitenkin merkittävä este. veriplasma - immunoglobuliinit tai vasta-aineet. Ne ovat erikoistuneita ja niille on ominaista kyky tunnistaa ja neutraloida keholle vieraita aineita ja rakenteita. Niitä kutsutaan antigeeneiksi. Joten proteiinien suojaava toiminta ilmenee. Esimerkkejä siitä voidaan jatkaa interferonia koskevilla tiedoilla. Tämä proteiini on myös erikoistunut ja tunnistaa virukset. Tämä aine on jopa monien immunostimuloivien lääkkeiden perusta.

Suojaavien proteiinien läsnäolon takia keho kykenee kestämään patogeeniset hiukkaset, ts. hänellä on immuniteetti. Se voi olla synnynnäinen ja hankittu. Kaikille organismeille annetaan ensimmäiset syntymästä alkaen, joten elämä on mahdollista. Ja hankittu ilmestyy useiden tartuntatautien siirron jälkeen.

Mekaaninen suojaus

Proteiinit suorittavat suojaavan toiminnan, suojelen suoraan soluja ja koko kehon mekaanisilta vaikutuksilta. Esimerkiksi äyriäisillä on kuoren rooli, ja ne suojaavat luotettavasti kaiken sisällön. Luut, lihakset ja rustot muodostavat kehon perustan, eivätkä vain estä pehmytkudosten ja elinten vaurioita, vaan myös varmistavat sen liikkumisen avaruudessa.

Veritulppa

Veren hyytymisprosessi on myös proteiinien suojaava tehtävä. Se on mahdollista erikoistuneiden solujen - verihiutaleiden - läsnäolon vuoksi. Verisuonien vaurio tuhoaa ne. Seurauksena liukoinen plasmaproteiinifibrinogeeni muuttuu liukenemattomaan muotoonsa - fibriiniksi. Tämä on monimutkainen entsymaattinen prosessi, jonka seurauksena fibriininauhat ovat usein toisiinsa kytkettyjä ja muodostavat tiheän verkon, joka estää veren virtausta. Toisin sanoen muodostuu verihyytymä tai verihyytymä. Tämä on kehon suojaava reaktio. Normaalissa elämässä tämä prosessi kestää enintään kymmenen minuuttia. Mutta verihyytymistaudissa - hemofiliassa, joka vaikuttaa pääasiassa miehiin - ihminen voi kuolla jopa pienestä vammasta.

Kuitenkin, jos verisuonit muodostuvat verisuonen sisään, se voi olla erittäin vaarallinen. Joissakin tapauksissa tämä johtaa jopa sen eheyden ja sisäisen verenvuodon rikkomiseen. Tässä tapauksessa suositellut lääkkeet, päinvastoin, veren ohennusaineet.

Kemiallinen suojaus

Proteiinien suojaava toiminta ilmenee myös kemiallisessa taudinaiheuttajien torjunnassa. Ja se alkaa jo suuontelosta. Kun se on sisällä, ruoka aiheuttaa refleksistä syljeneritystä. Tämän aineen perusta on vesi, entsyymit, jotka hajottavat polysakkaridit ja lysotsyymit. Jälkimmäinen aine neutraloi haitalliset molekyylit ja suojaa kehoa niiden lisävaikutuksilta. Se sisältyy maha-suolikanavan limakalvoihin ja silmän sarveiskalvoa pesevään maitoväliaineeseen. Suuri määrä lysotsyymiä esiintyy rintamaitoissa, nenänielun limassa ja kananmunien proteiinissa.

Joten proteiinien suojaava toiminta ilmenee pääasiassa kehon veressä olevien bakteerien ja viruspartikkelien neutraloinnissa. Seurauksena on, että hän kehittää kykynsä vastustaa taudinaiheuttajia. Sitä kutsutaan immuniteettiksi. Proteiinit, jotka ovat osa ulompaa ja sisäistä luurankoa, suojaavat sisäsisältöä mekaanisilta vaurioilta. proteiiniaineetsijaitsevat syljen ja muun ympäristön, estävät kemiallisten aineiden vaikutusta kehossa. Toisin sanoen proteiinien suojaava tehtävä on tarjota tarvittavat olosuhteet kaikille elintärkeille prosesseille.