Urheilijan kehossa tapahtuvat biokemialliset muutokset. Lihaskemia

     proteiineja

   Molekyylipaino

   Isoelektrisen pisteen pH

   Hyytymislämpötila, ° С

Myogeenit (A, B, C)

81000-150000

6,0-6,5

55-66

Globuliini X

160000

50-80

Mioalbumin

3,0-3,5

45-47

myoglobin

16800

60-70

0,6-1,0

     proteiineja

     molekyyli-

     paino

     pH-isoselektri-      cal kohta

   Koagulaatiolämpötila ,      ° C

   Proteiinipitoisuus (% kokonaisproteiinista)

myosiinin

470000

45-50

35-40

Aktiini ^

4700

50-55

12-15

tropomyosln

1500000 70000

Se on tasainen kuumennettaessa 100 ° C: seen

karnosiini

0,2-0,3

Adenosintri-fosforihappo

0.25-0,4

En-sarja

0,09-0,15

Inosinoiinihappo

0,01

Karnith

0,02-0,05

Puriini emäkset

0,07-0,23

koliini

0,08

Vapaat aminohapot

0,1-0,7

Kreatiini + kreatiinifosfaatti

0,2-0,55

ureaa

abstrakti

biokemia

aiheesta:

"Lihasten rakenne ja kemiallinen koostumus. Lihasten supistumisen ja rentoutumisen molekyylimekanismit"

Lihasopimus on erittäin tärkeä ja mielenkiintoinen osa biokemiaa. Tämä kohta on poikkeuksellisen tärkeä urheilubiokemialle.

Lihasten toiminnan tärkein piirre on, että lihaksen supistumisprosessissa ATP: n kemiallinen energia muuntuu suoraan supistumisen ja liikkumisen mekaaniseksi energiaksi. Tämä ilmiö on ominaista vain eläville organismeille. Lihasaktiivisuuden mekanismin tutkiminen ei ole vain biokemiallinen ongelma. Viimeaikaiset saavutukset tällä alalla liittyvät biokemiallisten, biofysikaalisten ja elektronimikroskooppisten tutkimusten integrointiin lihaksen rakenteesta ja toiminnasta.

Lihasta pidetään tällä hetkellä erittäin tehokkaana, yleismaailmallisena koneena, jonka tekniset ominaisuudet ovat huomattavasti parempia kuin kaikki ihmisen luomat koneet.

Eläimillä ja ihmisillä on kaksi pääasiallista lihastyyppiä: raidalliset ja sileät. Viiralliset lihakset kiinnittyvät luihin, ts. Luurankoon, ja siksi niitä kutsutaan myös luurankoiksi. Raidoidut lihaskuidut muodostavat myös sydänlihaksen, sydänlihaksen perusta, vaikka sydänlihaksen ja luurankolihaksen rakenteessa on tiettyjä eroja. Sileät lihakset muodostavat verisuonten, suolen seinämien lihakset, tunkeutuvat sisäelinten ja ihon kudoksiin.

Jokainen nauhoitettu lihas koostuu useista tuhansista kuiduista, joita yhdistävät sidekudoskerrokset ja sama vaippa - fascia. Lihaskuidut ovat hyvin pitkänomaisia \u200b\u200bmonisydämeisiä suuria soluja, joiden pituus on 0,1 - 2–3 cm ja joissakin lihaksissa jopa yli 10 cm. Lihassolujen paksuus on noin 0,1 - 0,2 mm.

Kuten mikä tahansa solu, myosyytti sisältää sellaisia \u200b\u200bpakollisia organoideja kuin ytimet, mitokondriat, ribosomit, sytoplasmainen retikulum ja solukalvo. Eräs myosyyteistä, jotka erottavat ne muista soluista, on supistuvien elementtien läsnäolo - myofibrilleissä.

Kernelskuoren ympäröimä - nukleolemma ja koostuvat pääasiassa nukleoproteiineista. Ydin sisältää geneettistä tietoa proteiinisynteesiä varten.

ribosomit- solunsisäiset muodostelmat, jotka ovat nukleoproteiineja kemiallisessa koostumuksessa. Synteesi tapahtuu ribosomeissa proteiineja.

mitokondriot- mikroskooppiset vesikkelit, kooltaan 2-3 mikronia, kaksoiskalvon ympäröimä. Hapettumista tapahtuu mitokondrioissa hiilihydraatteja,rasvat ja aminohapot hiilidioksidiksi ja vedeksi käyttämällä molekyylin happea. vartenenergialasku ology,vapautuu hapetuksen aikana, mitokondrioissa suoritetaan synteesiATP. Harjoitetuissa lihaksissa mitokondrioita on paljon ja ne sijaitsevat myofibrillien varrella.

lysosomeihin- mikroskooppiset vesikkelit, jotka sisältävät proteiineja hajottavia hydrolyyttisiä entsyymejä, nukleiinihapot   ja jotkut polysakkaridit.

Sytoplasmainen reticulumkoostuu putkista, putkista ja vesikkeleistä, jotka on muodostettu kalvojen avulla ja kytketty toisiinsa. Sarkoplasmainen retikulumi yhdistetään erityisten T-järjestelmäksi kutsuttujen putkien avulla lihassolun kalvoon - sarkolemmaan. Sarkoplasmisessa retikulumissa vesikkelit kutsuivat säiliötja jotka sisältävät korkeat pitoisuudet kalsiumioneja. Ca 2+ -ionien pitoisuus säiliöissä on noin tuhat kertaa suurempi kuin sytosolissa. Tällainen korkea konsentraatio kalsiumioneja tapahtuu entsyymin toiminnan takia - kalsium-adenosiinitrifosfataasiupotettu säiliön seinämään. Tämä entsyymi katalysoi ATP: n hydrolyysiä ja varmistaa prosessin aikana vapautuneen energian takia kalsiumionien siirron säiliöihin. tällaisen Mekanismikalsiumionikuljetuksia kutsutaan kuvauksellisesti kalsiumpumpputai kalsiumpumppu.

Sytoplasma vie sydänlihasten sisätilan ja on kolloidinen liuos, joka sisältää proteiineja, glykogeenia, rasvapisaroita ja muita sulkeumia.

Sarkoplasmisen proteiinien osuus on 25-30% kaikista lihasproteiineista. Sarkoplasmisten proteiinien joukossa on aktiivisia entsyymejä. Näihin kuuluvat ensisijaisesti entsyymit. glykolyysivaiheen,hajottamalla glykogeeni tai glukoosi pyruvic- tai maitohapoksi. Toinen tärkeä sarkoplasminen entsyymi on kreatiinikinaasimukana lihaksen työn energian saannissa. Sarkoplasminen proteiini ansaitsee erityisen huomion myoglo-joka on rakenteellisesti identtinen yhden veriproteiinin alayksiköiden - hemoglobiinin kanssa. Myoglobiini koostuu yhdestä polypeptidistä ja yhdestä hemistä. Molekyylipaino   myoglobiini - 17 kDa. Myoglobiinin tehtävänä on sitoa molekyylin happea. Tämän proteiinin ansiosta lihaskudokseen syntyy tietty määrä happea. Viime vuosina on perustettu toinen myoglobiinin tehtävä - 0: n siirto sarkolemmasta lihaksen mitokondrioihin.

Proteiinien lisäksi sarkoplasmassa on muita kuin proteiineja sisältäviä typpeä sisältäviä aineita. Niitä kutsutaan, toisin kuin proteiineja, uuttoaineiksi, koska ne saadaan helposti vedellä. Niiden joukossa ovat adenyylinukleotidit ATP, ADP, AMP ja muut nukleotidit, ATP: n ollessa vallitseva. ATP-konsentraatio levossa on noin 4-5 mmol / kg. Uutteet sisältävät myös kreatiinifosfaattihänen edeltäjänsä - kreatiini -ja kreatiinifosfaatin palautumattoman hajoamisen tuote - kreatiniini.Levossa kreatiinifosfaatin pitoisuus on yleensä 15-25 mmol / kg. Suurista määristä aminohappoja glutamiinihappoja glutamiinia.

Lihaskudoksen pääasiallinen hiilihydraatti on glykogeenin.Glykogeenipitoisuus vaihtelee välillä 0,2-3%. ilmaiseksi glukoosisarkoplasmassa sisältyy erittäin pieneen pitoisuuteen - siitä on vain jälkiä. Sarkoplasmassa tapahtuvan lihaksen työn aikana tapahtuu hiilihydraattien metaboliatuotteiden kertyminen - laktaattija pyruvaattia.

Protoplasminen rasvasitoutunut proteiineihin ja saatavilla konsentraatiossa 1%. Säästä rasvaakertyy lihaksiin, jotka on koulutettu kestävyyttä varten.

Jokainen lihaskuitu ympäröi solukalvon - sarcolemma.Sarcolemma on liloproteiinikalvo, jonka paksuus on noin 10 nm. Sarkolemmaa ympäröi proteiini kudottujen juosteiden verkko. kollageeni.Lihasten supistuessa kollageenikalvoon syntyy joustavia voimia, joiden seurauksena lihaskuitu venyy rentoutuessaan ja palaa alkuperäiseen tilaansa. Moottorin hermojen pääty soveltuu sarkolemmaan. Sarkolemmaan päättyvän hermon kosketuspaikkaa kutsutaan hermo-lihassynapsi,tai loppu hermolevy.

Supistuvat elementit - myofibrillit- miehittää suurin osa   lihassolujen tilavuus, niiden halkaisija on noin 1 mikroni. Harjoittamattomissa lihaksissa myofibrillit ovat hajallaan, kun taas koulutetut lihakset ryhmitellään kimppuiksi, joita kutsutaan conheimin kentät.

Myofibrillien rakenteen mikroskooppinen tutkimus osoitti, että ne koostuvat vuorottelevista vaaleista ja tummista alueista tai levyistä. Lihassoluissa myofibrillit on järjestetty siten, että vierekkäisten myofibrillien vaaleat ja tummat alueet osuvat keskenään, mikä aiheuttaa mikroskoopin alla näkyvän koko lihaskuidun poikittaissuunnan.

Elektronimikroskoopin käyttö erittäin suurella lisäyksellä antoi mahdollisuuden salata myofibrillien rakenne ja selvittää syyt vaaleiden ja tummien alueiden esiintymiselle. Se löydettiin ettämyofibrillit ovat rakennettuja monimutkaisia \u200b\u200brakenteita senpuolestaan \u200b\u200bsuuresta määrästä kahden tyyppisiä lihaskuituja - paksuja ohut.Paksujen lankojen halkaisija on 15 nm, ohuiden - 7 nm.

Myofibrillit koostuvat vuorottelevista nipuista samansuuntaisesti järjestetyistä paksuista ja ohuista filamenteista, jotka päätyvät toiseen. Kuvassa 1 Myofibrillien rakenne on esitetty.

Myofibrillien rakennekaavio

Myofibrilliosalla, joka koostuu paksuista filamenteista ja niiden välisistä ohuiden filamenttien päistä, on kahtaistaittuvuus. Mikroskopian alla tämä alue viivästää näkyvää valoa tai elektronivuoa ja näyttää siten tummalta. Tällaisia \u200b\u200bsivustoja kutsutaan anisotrooppinen,tai tummat vanteet.

Myofibrillien vaaleat alueet koostuvat ohuiden lankojen keskiosista. Niitä on suhteellisen helppo siirtää valonsäteitä tai elektronivirtaa, koska niillä ei ole kahtaistumista ja niitä kutsutaan isotrooppinen,tai kevyet levyt. Ohut proteiinilevy sijaitsee poikittaissuunnassa ohuiden filamenttien kimpun keskellä, mikä kiinnittää lihassäikeiden paikan avaruudessa. Tämä levy on selvästi näkyvissä mikroskoopin alla linjan muodossa, joka kulkee I-levyn poikki, ja sitä kutsutaan Zlautanentai ZLing.

Myofibrillien osaa vierekkäisten Z-viivojen välillä kutsutaan sarkomeerikudosrakenteesta.Sen pituus on 2,5-3 mikronia. Jokainen myofibrilli koostuu useasta sadasta sarkomeeristä.

Myofibrillien kemiallisen koostumuksen tutkimus osoitti, että paksut ja ohuet juosteet koostuvat vain proteiineista.

Paksut langat koostuvat proteiinista. myosiinin.Myosiini on proteiini, jonka molekyylipaino on noin 500 kDa ja joka sisältää kaksi erittäin pitkää polypeptidiketjua. Nämä ketjut muodostavat kaksinkertaisen spiraalin, mutta toisessa päässä nämä langat eroavat toisistaan \u200b\u200bja muodostavat pallomaisen muodon - pallopää.Siksi myosiinimolekyylissä erotetaan kaksi osaa - pyöreä pää ja häntä.

Mioosiinimolekyylin rakenne

Noin 300 myosiinimolekyyliä sisältyy paksuun filamenttiin, ja 18 myosiinimolekyyliä löytyy paksun filamentin poikkileikkauksesta. Paksuissa langoissa olevat 1lososiinimolekyylit ovat kietoutuneet pyrstöineen, ja niiden päät ulkonevat paksusta langasta säännöllisessä spiraalissa.

Paksu langan rakennekaavio

Mioosipäissä on kaksi tärkeää kohtaa. Yksi niistä katalysoi ATP: n hydrolyyttistä pilkkoutumista, ts. Vastaa entsyymin aktiivista keskusta. Myosiinin ATPaasi-aktiivisuus löysi ensin kotimaiset biokemiat Engelhardt ja Lyubimova. Mioosiinipään toinen osa tarjoaa lihasten supistumisen aikana paksujen lankojen yhteyden ohuiden lankojen proteiiniin - aktiini.

Ohuet langat koostuvat kolmesta proteiinista: aktiini troponiinija tropa-myosiini.

Ohuiden lankojen pääproteiini on aktiini.Aktiini on globaali proteiini, jonka molekyylipaino on 42 kDa. Tällä proteiinilla on kaksi tärkeää eominaisuudet. Ensinnäkin sillä on korkea kyky polymeroitua muodostuessa pitkiä ketjuja, joita kutsutaan fibrillaarinen aktiini. Toiseksi, kuten jo todettiin, aktiini voi liittyä myosiinipäähän, mikä johtaa poikittaisten siltojen tai adheesioiden muodostumiseen ohuiden ja paksujen lankojen välille.

Ohuen filamentin perusta on fibrillaarisen aktiinin kahden ketjun kaksoiskierre, joka sisältää noin 300 molekyyliä globaalia aktiinia. Kuvassa 1 Fibrillaaristen aktiini-filamenttien kaksoiskierukan rakennekaavio on esitetty.

Fibrillaarisen aktiinin kaksoiskeliä rakennekaavio

Toinen hieno säieproteiini tropomyosln- sillä on myös kaksoisheeliksin muoto, mutta tämä kierre muodostuu polypeptidiketjuista japaljon pienempi kuin aktiinin kaksoiskierre. Tropomüosiini sijaitsee fibrillaarisen aktiinin kaksoiskeelin urassa. Kolmas ohut filamenttiproteiini on troponiini- liittyy tropomüosiitiin ja kiinnittää asemansa aktiiniuraan, jossa myosiinipäiden vuorovaikutus ohuiden filamenttien globaalien aktiinimolekyylien kanssa on estetty.

Ohut langan rakenne

Lihasten supistuminenon monimutkainen mekaanis-kemiallinen prosessi, jonka aikana ATP: n hydrolyyttisen hajoamisen kemiallinen energia muunnetaan lihaksen suorittamaan mekaaniseen työhön.

Tätä mekanismia ei tällä hetkellä ole vielä täysin paljastettu. Mutta seuraava on luotettavasti tiedossa:

1. Lihasten työhön tarvittava energialähde on ATP.

2. ATP-hydrolyysia, johon liittyy energian vapautumista, katalysoi myosiini, jolla, kuten jo todettiin, on entsymaattinen aktiivisuus.

3. Lihasten supistumisen laukaisumekanismi on Ca 2+ -ionien pitoisuuden lisääntyminen myosyyttien sarkoplasmassa, jonka aiheuttaa motorinen hermoimpulssi.

4. Lihaksen supistumisen aikana myofibrillien paksujen ja ohuiden filamenttien välillä syntyy poikittaisia \u200b\u200bsiltoja tai liitoksia.

5. Lihasten supistumisen aikana ohuet langat liukuvat paksuja pitkin, mikä johtaa myofibrillien ja koko lihaskuidun lyhentymiseen.

Lihaksen supistumisen molekyylimekanismeja yritetään selittää monilla hypoteeseilla. Järkevin on tällä hetkellä "soutuvene" -hypoteesi,tai "Soutu"hypoteesi X. Huxley. Yksinkertaistetussa muodossa sen ydin on seuraava.

Levossa olevassa lihaksessa myofibrillien paksut ja ohuet filamentit eivät ole kytketty toisiinsa, koska tropomyosiinimolekyylit sulkevat aktiinimolekyylien sitoutumiskohdat.

Lihasten supistuminen tapahtuu hermokuidun läpi leviävän motorisen hermoimpulssin vaikutuksesta, joka on lisääntynyt aalto)) Tämä lisääntyneen läpäisevyyden aalto välittyy neuromuskulaarisen synapsin kautta sarkoplasmisen reticulumin T-järjestelmään ja lopulta saavuttaa säiliöt, jotka sisältävät kalsiumioneja korkea pitoisuus. Säiliöiden seinämän läpäisevyyden huomattavan lisääntymisen seurauksena kalsiumionit poistuvat säiliöistä ja niiden konsentraatio sarkoplasmassa nousee 10 - 8 arvoon KG g-ion / l, ts. 1000 kertaa. Korkeissa konsentraatioissa olevat kalsiumionit kiinnittyvät ohuiden filamenttien proteiiniin - troproniiniin - ja muuttavat sen tilamuotoa. Muutos troponiinin konformaatiossa johtaa puolestaan \u200b\u200bsiihen, että tropomyosiinimolekyylit siirtyvät fibrillaarisen aktiinin uraa pitkin, joka muodostaa ohuiden filamenttien perustan, ja vapauttavat sen aktiinimolekyylien osan, joka on suunniteltu sitoutumaan myosiinipäihin. Seurauksena myosiinin ja aktiinin välille syntyy poikittaissilta, joka sijaitsee 90 ° kulmassa. Koska suuri määrä myosiini- ja aktiinimolekyylejä tulee paksuihin ja ohuisiin filamenteihin, lihasfilamenttien väliin muodostuu melko suuri määrä poikittaisia \u200b\u200bsiltoja tai adheesioita. Elektronimikroskooppi osoittaa selvästi, että paksujen ja ohuiden filamenttien välillä on suuri määrä poikittais siltoja.

Aktiinin ja myosiinin välisen sidoksen muodostumiseen liittyy viimeksi mainitun ATPaasiaktiivisuuden lisääntyminen, jonka seurauksena tapahtuu ATP-hydrolyysia:

ATP + H20 -- ADP + H 3 P0 4 + energia

ATP: n pilkkomisen aikana vapautuneen energian takia myosiinipää, kuten veneen sarana tai mela, pyörii ja silta paksujen ja ohuiden filamenttien välillä on 45 ° kulmassa, mikä johtaa lihasfilamenttien liukumiseen toisiaan kohti.

a - muodostuneet sillat paksujen ja ohuiden kierteiden välillä sijaitsevat 90 ° kulmassa; b - kääntymisen jälkeen sillat ovat 45 ° kulmassa

Käännöksen jälkeen sillat paksujen ja ohuiden lankojen välillä repeytyvät. Tämän seurauksena myosiinin ATPaasi-aktiivisuus laskee voimakkaasti ja ATP: n hydrolyysi loppuu. Mutta jos motorinen hermoimpulssi jatkaa lihakseen ja sarkoplasmassa jää korkea konsentraatio kalsiumioneja, poikittaiset sillat muodostuvat uudelleen, myosiinin ATPaasi-aktiivisuus lisääntyy ja tapahtuu jälleen ATP: n uusien osien hydrolyysiä, mikä antaa energiaa kiertää poikittaisia \u200b\u200bsiltoja niiden myöhemmällä murtumisella. Tämä johtaa paksujen ja ohuiden filamenttien edelleen liikkumiseen toisiaan kohti ja myofibrillien ja lihaskuidun lyhentymiseen.

Siltojen toistuvan muodostumisen, kiertymisen ja repeämisen seurauksena lihakset voivat kutistua niin paljon kuin mahdollista, kun taas ohuet langat kerrostetaan päällekkäin ja paksut langat ovat vasten Z-levyä.

Kaavio maksimaalisesti lyhentyneiden myofibrillien paikan rakenteesta

Jokainen pelkistysjakso vaatii yhden ATP-molekyylin kulutuksen energialähteenä. Kun otetaan huomioon, että koko lihaksessa esiintyy valtava määrä poikittais siltoja sen supistumisen aikana, ATP: n kustannukset lihaksen toiminnan energian saannille ovat erittäin korkeat.

Lihasten rentoutuminen tapahtuu motorisen hermoimpulssin lopettamisen jälkeen. Tässä tapauksessa sarkoplasmisen retikulumin säiliöiden seinämän läpäisevyys heikkenee ja ATP-energiaa käyttävän kalsiumpumpun vaikutuksen alaiset kalsiumionit menevät säiliöihin. Niiden pitoisuus sarkoplasmassa laskee nopeasti alkuperäiselle tasolle. Kalsiumkonsentraation lasku sarkoplasmassa aiheuttaa muutoksen troponiinin konformaatiossa, mikä johtaa tropomyosiinimolekyylien kiinnittymiseen tietyille alueille aktiinfilamentteja ja tekee mahdottomaksi muodostaa poikittaisia \u200b\u200bsiltoja paksien ja ohuiden filamenttien välille. Lihaskuitua ympäröivien kollageenin kierteiden lihaksen supistumisesta johtuvien joustavien voimien takia se palaa alkuperäiseen asemaansa rentoutumisen yhteydessä.

Lihaksen supistuminen myötävaikuttaa myös lihaksen palautumiseen alkuperäiseen tilaansa.

Siten lihasten rentoutumisprosessi tai rentoutuminen, samoin kuin lihasten supistumisprosessi, suoritetaan käyttämällä ATP-hydrolyysin energiaa.

Sileät lihaskuiduterottaa rakenteellisesti campingstriated. Sileissä lihassoluissa ei ole myofibiä rill.Sarkolemmaan kiinnitetään ohuita silmukoita, paksut ovat kuitujen sisällä.

Paksujen ja ohuiden filamenttien järjestely sileissä lihaskuiduissa

Sileissä lihaskuiduissa ei ole myöskään säiliöitä, joissa olisi kalsiumioneja. Hermoimpulssin vaikutuksesta Ca 2+ -ionit pääsevät sarkoplasmaan solunulkoisesta aineesta. Kalsiumionit pääsevät sarkoplasmaan hitaasti ja myös jättävät kuidun hitaasti hermoimpulssin pysähtymisen jälkeen. Siksi sileät lihakset supistuvat hitaasti ja rentoutuvat hitaasti.

Lihaskudos.

Lihaskudos on osa lihaa, jolla on suurin ravintoarvo. Se on yhdistelmä kvantitatiivisesti hallitsevia lihaskuituja ja sidekudoskalvoja. Yhden lihaskuidun voidaan katsoa olevan jättiläinen monisydämen solu. Sen kalvo - sarkolemma - on kaksoiskalvo. Kehittyneen lihaskuidun halkaisija on 10 - 100 mikronia ja sen pituus vastaa yleensä lihaksen pituutta. Lihaskuidut sisältävät filamenttimuodostelmia - myofibrillejä, jotka sijaitsevat kuidun akselin suuntaisesti. Myofibrilejä ympäröi nestemäinen faasi - sarkoplasma, jossa on ytimiä, mitokondrioita, ribosomeja, lysosomeja ja muita solun organoideja. Lihaskuidun ytimet, joilla on pitkänomainen muoto, sijaitsevat suoraan sarkolemman alapuolella.

Myofibrillille on tunnusomaista juovainen striaatio, joka syntyy vuorottelemalla tummia (anisotrooppisia) ja vaaleita (isotrooppisia) alueita, joita kutsutaan vastaavasti A-levyiksi ja I-levyiksi. I-levyn keskellä sijaitsevat Z-linjat rajoittavat myofibrillien toistuvia osioita, joita kutsutaan sarkomeereiksi. Sarkomeerin pituus on 2,5-3 mikronia. Jokainen myofibrilli koostuu useasta sadasta sarkomeeristä. Z-linjan lisäksi erotetaan myös M-linja ja H-vyöhyke, jotka käyttävät A-levyn keskiosaa. Lihasten supistuessa sarkomeerin pituus voi vähentyä 25-50% alkuperäisestä arvosta (kuva 2.1) (2).

Lihaskuidut koostuvat primaarisista lihaskimpuista. Nippuna kuidut erotetaan ohuimmista kerroksista sidekudosliittyy kuituihin - endomysium. Ensisijaiset lihaskimput yhdistetään toissijaisiksi kimppuiksi jne. Korkeimman luokan rypäleet, jotka on peitetty sidekudossuojuksella - perimisium - ja muodostavat yhdessä lihaksen. Endomysium ja perimisium muodostavat luurankon tai lihass stroman. Niiden lujuusominaisuudet vaikuttavat lihaskudoksen jäykkyyteen. Joidenkin lihotettujen eläinlajien lihasten perimisisissä ja epimisisissä ovat rasvasolut, jotka muodostavat ns. Lihaksen marmoroinnin.

Lihaskudoksen kemiallinen koostumus on esitetty taulukossa 2.1.

Proteiiniaineet muodostavat 60–80% lihaskudoksen kuivasta jäännöksestä. Siksi he ensinnäkin määrittelevät sen ravintoarvon ja tärkeimmät ominaisuudet. Jotkut proteiiniaineet muodostavat

lokna ja sen morfologiset elementit; niitä kutsutaan rakenneproteiineiksi tai stroomankuitua. Jotkut niistä, esimerkiksi sarkolemmaproteiinit, ovat yleensä liukenemattomia, toiset vaativat korkean suolakonsentraation ja korkean pH-arvon, jotka eivät ole tyypillisiä soluaineelle (fibrillien proteiinit ja ytimien rakenteellinen luuranko) menemään liuokseen. Toinen osa proteiiniaineista (suurin osa sarkoplasmisista proteiineista) on soolo-tilassa.

Kuva 2.1. Myofibrillien rakennuskaavio

Taulukko 2.1

Maatilan eläinten lihaskudoksen koostumus

Teknologisesta näkökulmasta katsottuna proteiiniaineiden ravintoarvolla ja joillakin niiden ominaisuuksilla, joilla niiden tila ja käyttäytyminen veden, elektrolyyttien vaikutuksesta, pH: n muutoksissa, lämmityksessä, hapettimissa ja pelkistysaineissa jne., On käytännön merkitystä.

Koska ihmiskeho ei kykene syntetisoimaan tiettyjä aminohappoja, niiden on tultava ulkopuolelta osana korvaamattomia proteiineja. Se sisältää tietyn määrän syntetisoimattomia ja siten välttämättömiä aminohappoja. Näitä ovat valiini, tryptofaani, leusiini, lysiini, isoleusiini, arginiini, histidiini, treoniini, metioniini, kystiini, fenyylialaniini, tyrosiini. Näistä arginiini ja histidiini syntetisoidaan osittain, riittävänä määränä aikuisen organismin tarpeiden tyydyttämiseksi, mutta ei riittävän kasvavan organismin tarpeisiin. Tyrosiini voidaan korvata fenyylialaniinilla ja kystiini voidaan korvata metioniinilla. Siksi he ovat ehdollisesti välttämättömät aminohapot.

Proteiiniaineet, jotka eivät sisällä vähintään yhtä tärkeiden aminohappojen lukumäärästä tai sisältävät niitä erittäin pieninä määrinä, eivät pysty takaamaan kehon normaalia toimintaa. Ne luokitellaan ala-arvoisiksi.

Proteiinin edullisimpien välttämättömien aminohappojen kvantitatiivisen suhteen rikkominen vähentää mahdollisuutta käyttää koko proteiiniseosta synteesitarpeisiin ja vähentää siten proteiinin biologista arvoa. Siksi valkuaistuotteiden, mukaan lukien liha ja lihatuotteet, ravintoarvosta on arvioitava ensin siitä, missä määrin niihin sisältyvien aminohappojen kvantitatiivinen suhde lähestyy optimaalista.

Proteiiniaineiden aminohappokoostumus voi vaihdella lajista riippuen. Eläinten sukupuoli, ikä ja jopa fysiologinen tila ennen teurastusta. Joten miesten lihaksessa on hieman enemmän arginiinia ja kystiiniä, naisten globuliineissa enemmän histidiiniä. Vasikanliha sisältää enemmän histidiiniä ja lysiiniä ja vähemmän arginiinia kuin aikuinen häränliha. Näistä syistä lihaskudosproteiineille ominaiset aminohapot voidaan ilmaista vain likimääräisinä keskiarvoina.

Lihaskudoksen välttämättömien aminohappojen pitoisuuksien suhde on suhteellisen lähellä optimaalista. Siksi tuottavien eläinten lihaskudosta olisi pidettävä proteiinien ravintoresurssien päälähteenä ja arvokkaimpana lihan osana.

Mitä tulee puutteellisiin proteiineihin - kollageeniin ja elastiiniin, jotka eivät sisällä tryptofaania ja hyvin vähän metioniinia, niiden biologisen arvon ja roolin ravinnossa määrää se, että joissakin suhteissa muiden lihaskudosproteiinien kanssa ne voivat kompensoida puuttuvan määrän välttämättömiä aminohappoja näiden joukosta. joita ne sisältävät riittävästi. Niiden määrää ruoassa tulisi kuitenkin rajoittaa, muuten aminohappojen suotuisa tasapaino on voimakkaasti häiriintynyt.

Proteiiniaineiden sulavuus todellisissa ravintoolosuhteissa riippuu monista tekijöistä, mukaan lukien proteiinin fysikaalis-kemiallinen tila, sen kyky sulautua, ts. Ruoansulatusentsyymien hajottamana, ruokaa muodostavien aineiden seoksen koostumus (erityisesti sen rasvapitoisuus), sellaisten aineiden läsnäolo elintarvikkeessa, jotka vaikuttavat esimerkiksi ruoan käsittelytavan imeytymiseen, esimerkiksi makuun ja tuoksuun.

Suurin osa lihaskudosproteiineista hajoaa helposti pepsiinillä ja kymotrypsiinillä. Tuloksena olevien pilkkoutumistuotteiden, mukaan lukien välttämättömät aminohapot, kehon omaksuminen, niiden biologinen hyötyosuus kehossa ei kuitenkaan ole sama ja riippuu proteiiniaineiden luonteesta. Joten munaproteiinin korvaamattomista ja ehdollisesti korvattavista aminohapoista, jotka imeytyvät yli 90%, tryptofaania käytetään 88,2%. Keitetyn sianlihaproteiinin aminohapoista 85 - 87% käyttää tryptofaania, kystiiniä ja tyrosiinia.

Siten viime kädessä proteiiniaineiden ravintoarvo määritetään niiden käytön asteen tai kertoimen avulla anabolismissa, ts. niiden elimistön assimilaatioprosesseissa. Joidenkin raporttien mukaan erityyppisille lihaille on ominaista seuraava anabolismin käyttökerroin: vasikanliha 62%, naudanliha 69%, sianliha 74% (lihassa oleva sidekudos, 25%). Kehon tarpeiden tyydyttämiseksi tarvitset puolet enemmän eläinproteiineja kuin kasviproteiineja.

Lyhyt kuvaus lihasproteiineista. Myogit   on myogeenien A, B ja C kompleksi, jolle on tunnusomaista kiteinen muoto. Julkaisussa myogeeni viittaa koko myogeenifraktioon. Myogen muodostaa noin 20% kaikista kuituproteiineista ja on täydellinen proteiini. Se liukenee veteen muodostaen 20 - 30% homogeenisia liuoksia, joilla on pieni viskositeetti. Suolattoman myogeenin denaturoitumislämpötila on 55-60 ° C, isoelektrisen pisteen välillä pH 6,0-6,5. Ajan myötä osa myogeenistä menee liukenemattomaan tilaan.

Moalbuminymuodostavat noin 1-2% lihaskuidun proteiiniaineista. Liukenee veteen, ei liukene happamaan ympäristöön, koska niiden isoelektrinen piste on lähellä pH: ta 3,0-3,5; niiden denaturoitumisen lämpötila on 45-47 ° C.

Globuliini X   muodostaa noin 20% lihaskuidun valkuaisaineiden kokonaismäärästä. Se on täydellinen proteiini. Se liukenee suolaliuoksiin, joiden konsentraatio on erittäin pieni, denaturoitumislämpötila pH: ssa 6,5 \u200b\u200bon noin 50 ° C, pH 7,0: ssa noin 80 ° C, isoelektrinen piste on noin pH 5,0.

myoglobin   - kromoproteiini, jonka keskiarvo on 0,6–1,0% proteiinien kokonaismäärästä. Se koostuu proteiiniosasta - globiini   ja proteesiryhmä - hemi. Myoglobiinin proteiiniosa eroaa hemoglobiinin proteiiniosasta; myoglobiinin heme on identtinen hemoglobiinin hemen kanssa, mutta yhdelle heemoryhmälle on annettu yksi myoglobiinimolekyyli. Mysoglobiinissa ei havaittu kystiiniä. Myoglobiini liukenee hyvin veteen. Myoglobiinin denaturoitumisen lämpötila on noin 60 ° C. Myoglobiinin denaturoitumiseen liittyy proteesiryhmän pilkkominen. Myoglobiini pystyy kiinnittämään typpioksidia, rikkivetyä ja happea ylimääräisten sidosten vuoksi. Jälkimmäisessä tapauksessa muodostuu oksymyoglobiini, joka kulkee ajan myötä ruskeanruskeaksi metmioglobiiniksi. Tässä tapauksessa rauta antaa pois yhden elektronin. Pelkistävien aineiden vaikutuksesta metmyoglobiini muodostaa jälleen myoglobiinin. Nämä kemialliset muutokset ovat samanlaisia \u200b\u200bkuin hemoglobiinin muutokset.

Myoglobiini on tummanpunainen ja määrittää lihaskudoksen luonnollisen värin, jonka voimakkuus riippuu myoglobiinin pitoisuudesta. Myoglobiinin siirtyessä metmyoglobiiniksi lihan väri muuttuu ruskeaksi; se on havaittavissa, kun yli 50% myoglobiinista muuttuu.

Mioproteidy   - ryhmä huonosti tutkittuja kompleksisia proteiineja, joilla denaturoitumislämpötila on korkea (noin 100 ° C). Sisältää lihaskuitua pieninä määrinä. Proteiiniryhmä sisältää myös joitain lihaskuituentsyymejä.

myosiinin   - fibrillaariproteiini, muodostaa noin 40% kuituproteiineista. Myosiini jaetaan neljään fraktioon ultrasentrifugoimalla. Julkaisussa myosiini viittaa koko myosiinifraktioon. Myosiini on täydellinen, hyvin sulatettu proteiini. Täysin puhdas myosiini liukenee veteen. Liukentuessaan se muodostaa viskoosin liuoksen, joka sisältää jopa 4% proteiinia. Pienet määrät alkalimetallisuoloja - 0,04 - 0,25 mol saostaa myosiinia sen liuoksista; lisääntyneen pitoisuuden suolaliuoksissa (jopa 0,6 moolia) se liukenee. Myosiini pystyy vuorovaikutuksessa aktiinin kanssa muodostamaan aktomyosiinin ja adenosiinitrifosforihapon (ATP) kanssa, kun se toimii entsyyminä. Tässä tapauksessa muodostuu adenosiinidifosforihappoa (ADP) ja ortofosforihappoja ja lihasten supistumiseen käytetty energia vapautuu. Mioosiinin denaturoitumisen lämpötila on noin 45-50 ° C (linnussa noin 51 0 С); isoelektrinen piste pH: ssa 5,4.

aktiini   - sisältyy määränä noin 12-15%. Aktiini on kokonaisproteiini, jonka sulavat entsyymit hajottavat. Liukenee neutraalien suolojen bipolaarisiin liuoksiin pitkäaikaisella altistuksella, saostettu kalsiumsuoloilla. Aktiinin denaturoitumislämpötila on noin 50 ° C. Alkali- ja maa-alkalimetallien liukoisten suolojen ionien vaikutuksen alaisena tietyissä pitoisuuksissa aktiini siirtyy fibrillaariseen muotoon molekyylien lineaarisen aggregaation seurauksena. Poistamalla nämä suolat, se muuttuu jälleen pallomaiseksi aktiiniksi. Fibrillaarista aktiinia muodostuu myös kun lihakset jäätyvät, koska niihin sisältyvien suolojen pitoisuus kasvaa.

aktomyosiini - monimutkainen proteiini. Tietyissä olosuhteissa myosiini SH-ryhmien kanssa voi olla vuorovaikutuksessa fibrillaarisen aktiinin hydroksiryhmien kanssa muodostaen aktomysiosiinin, joka on osa lihasfibrillien rakennetta. Tällainen aktomyosiini sisältää noin kaksi osaa myosiinia ja yhden osan aktiinia. Liuottimet ottivat talteen aktomyosiinin, joka sisälsi noin 0,25 osaa aktiinia. Adenosiinitrifosforihapon läsnä ollessa ja sen pitoisuudesta riippuen aktomysiini dissosioituu osittain tai kokonaan aktiiniksi ja myosiiniksi. Tämä ilmiö liittyy läheisesti lihasten supistumiseen ja post mortem -jäykkyyteen. Lihaskudoksen koostumuksessa aktomyosiini voi olosuhteista riippuen olla assosioituneessa muodossa tai osana dissosioituneessa muodossa, joka sisältää määräämättömän määrän aktiinia. Actomyosiini liukenee suolaliuoksiin, joiden konsentraatio on riittävän korkea. Lisäksi mitä enemmän aktiinia se sisältää, sitä korkeampaa suolakonsentraatiota tarvitaan. Laimennettuna aktomyosiini saostuu. Actomyosiinin denaturointilämpötila 42-48 ° C.

tropomyoslnsisältyy kuituihin pienessä määrin (noin 0,5%). Se on fibrillaariproteiini, ominaisuuksiltaan ja aminohappokoostumukseltaan samanlainen kuin myosiini, mutta ei sisällä tryptofaania. Neutraalien suolojen läsnä ollessa muodostaa viskooseja liuoksia, joissa se dispergoi suolat erikokoisiin hiukkasiin. Isoelektrinen piste pH: ssa 4,6.

nukleoproteiiniantigeenit   - alkalisten proteiinien muodostamat kompleksiset proteiinit - histonit ja nukleiinihappo. Ne muodostavat pienen osan lihaskuituproteiineja. Ne ovat täydellisiä proteiineja.

Noin 6-7% lihaskuituproteiineista on proteiineja stroomanjoita edustavat pääasiassa proteiinit, kuten kollageeni ja elastiini.

Suurimmalla osalla lihaskuituproteiiniaineita on ominaisuuksia. entsyymit. Lihaskuitukoostumus sisältää edustajat kaikista entsyymiryhmistä: pilkkoutumisentsyymit   mukana vedessä ja fosforihapossa (hydrolaasit ja fosforylaasit), redox-entsyymit   (elektronikantoaallot), desmolazykatalysoi sidosten pilkkoutumista hiiliatomien välillä, ferazykatalysoi atomiryhmien siirtymistä eri yhdisteiden välillä, isomeraasikatalysoidaan molekyylisisäisiä prosesseja. Siksi lihaskuidussa on mahdollista suorittaa mitä tahansa entsymaattisia muutoksia. Sen jälkeen kun eläimen elämä on lopettanut soluihin tulevan hapen puutteen vuoksi, entsyymien, pääasiassa hydrolaasien ja fosforylaasien, tuhoava aktiivisuus tulee eturintamaan, mikä johtaa merkittäviin muutoksiin proteiini-, lipidi- ja hiilihydraattifraktioissa ja monissa uuteaineissa.

Lihaskudoksen lipidit.   Lihaskudos sisältää erilaisia \u200b\u200bmääriä lipidejä eläinten tyypistä ja rasvasta riippuen. Jotkut näistä lipideistä, pääasiassa glyserideistä, sijaitsevat sidekudoksen ohuimmissa kerroksissa ja poistetaan helposti orgaanisilla liuottimilla. Muut lipidit ovat osa kuitua, mukaan lukien proteiiniaineiden lipidikomponentit, ja liuottimet eivät hyödynnä niitä kokonaan.

Noin 0,20 - 0,25% lipideistä on fosfatideja, pääasiassa lesitiiniä. Steridejä ja kolesterolia (50–60 mg% lihasmassasta) löytyi lihaksista pieninä määrinä. Jotkut lihaskuidun ja kolesterolin lipidit sekä proteiinit sisältyvät orgaanisesti sen rakenteeseen; toinen osa on aineenvaihdunnan välituotteita.

Monityydyttymättömät rasvahapot, fosfolipidit ja kolesteroli ovat välttämättömiä komponentteja ruoassa. AMS-ravitsemusinstituutin mukaan monityydyttymättömien happojen päivittäinen tarve on keskimäärin 3–6 g, fosfolipidien - 5 g, kolesterolin - 0,3–0,6 g.

Muu orgaaninen aine.Suurin osa näistä aineista uutetaan (uutetaan), kun lihaa käsitellään vedellä. Siksi niitä kutsutaan yleensä uuttoaineiksi. Monissa heistä tapahtuu perusteellisia kemiallisia muutoksia kudosten elintärkeiden prosessien lopettamisen jälkeen muodostaen muita aineita. Siksi tämän lihaskudoksen jakeen koostumus on kvalitatiivisesti ja kvantitatiivisesti epävakaa, jonka yhteydessä myös eräät lihan tärkeät ominaisuudet muuttuvat.

Lihaskudoksen muut orgaaniset aineet koostumuksensa ja arvonsa perusteella voidaan jakaa kolmeen ryhmään: typpipitoiset, typpittomat, vitamiinit. Typpipitoiset ei-proteiiniaineet puolestaan \u200b\u200bjaetaan typpipitoisiin emäksiin, aminohapoihin ja muihin typpipitoisiin aineisiin.

Typpiemäkset   joita edustavat karnosiiniryhmän emäkset (karnosiini, anseriini), kreatiiniryhmän emäkset (kreatiini, kreatiniini, metyyliguanidiini), koliiniryhmän emäkset (koliini, karnitiini, betaiini) sekä puriini- ja pyrimidiiniemäkset (adeniini, guaniini, hypoksanttiini).

Muista typpipitoisista ei-proteiiniaineista tärkeimmät ovat kreatiinifosfori (CRF), adenosiinitrifosfori (ATP), adenosiinidifosfori (ADP), adenosiinimonofosforihappo tai adenyyli (AMP), inosiinihappo, glutationi, glutamiini, urea.

Typpipitoisten uuteaineiden suhteellisen pienestä suhteellisesta pitoisuudesta huolimatta niiden merkitys ravinnossa on merkittävä, koska niihin sisältyy aromiaineita, aromaattisia ja biologisesti aktiivisia aineita. Raaka liha on heikko hapan maku ja tuoksu. Kullekin lihalajille ominainen tuoksu ja maku ilmenevät vasta lämpökäsittelyn jälkeen, joten raaka liha sisältää aineosia, jotka kuumentamalla muuttuvat aromaattisiksi ja aromiaineiksi.

Voidaan olettaa, että keitetyn lihan hajun spesifisyys liittyy lihaskudoksen lipidifraktion koostumukseen, koska erityyppisten vähärasvaisen lihan haju eroaa vähän.

Kysymystä siitä, mitkä aineet antavat lihalle aromin ja maun lämpökäsittelyn jälkeen, ei ole vielä ratkaistu täysin. Lihan maun ja vapaan glutamiinihapon ja vapaiden puriinien, erityisesti hypoksantiinin, pitoisuuden välinen yhteys on kuitenkin osoitettu kokeellisesti. Näiden aineiden määrä lihaskudoksessa on erilainen ja riippuu kudosten post mortem -muutosten kehittymisasteesta, etenkin glutamiinihappoamidin - glutamiinin ja adenosiinitrifosforihapon hajoamisasteesta. Liemin tuoksussa on myös ketovoihappoa.

Uuttavia aineita ovat mahalaukun erityksen ärsykkeet. Kuten I.P. Pavlov, ilman niitä, liha pysyy vatsassa pitkään, käytännössä ei sula. Hän liittää lihauutteen (tai rasvan) parhaisiin maha-mehun aiheuttajiin. Nämä lihauutteen ominaisuudet johtuvat lihaksissa olevista typpipitoisista emäksistä (metyyliguanidiini, karnosiini, karnitiini).

Tärkeimpiä typpittomia lihaskudoksen orgaanisia komponentteja ovat glykogeenin   ja sen fosforolyysin (heksoosifosforiesterit, maitohappo) ja amylolyysin (dekstriinit, maltoosi, glukoosi) tuotteet. Niiden lukumäärä riippuu eläinten fysiologisesta tilasta ennen teurastusta ja autolyyttisten prosessien kehityssyvyydestä teurastuksen jälkeen, jonka aikana glykogeeni hajoaa pienimolekyylipainoisiksi yhdisteiksi.

Osa lihaskuitu glykogeenistä on sitoutunut proteiineihin (myosiini, myogeeni), toinen on vapaassa tilassa. Tuoreessa lihassa glykogeenin määrä on keskimäärin 450-900 mg%, mutta voi ylittää 1%. Huonosti ruokittujen, köyhdytettyjen ja sairaiden eläinten lihaksissa se on 2–3 kertaa pienempi kuin hyvin ruokittujen eläinten lihaksissa normaalissa fysiologisessa tilassa. Eri lihaksissa glykogeenipitoisuus on erilainen: ahkerassa lihaksessa se on melkein 1,5 kertaa enemmän kuin lihaksissa, joissa on vähän työtä.

Glykogeenin määrän mukaisesti myös sen hajoamistuotteiden, mukaan lukien maitohappo, pitoisuus lihaksissa muuttuu. Sen määrä vaihtelee välillä 150-700 mg%, ja se yhdessä joidenkin muiden happojen (fosfori-, pyruviini-, meripihkahappo) kanssa määrittää lihaskudoksen pH: n. Monosakkaridien määrä glukoosina ilmaistuna on välillä 0,09 - 0,6 mg%.

Lihaskudos sisältää melkein kaikki vesiliukoiset vitamiinit: B 1 (tiamiini), B 2 (riboflaviini), B 6 (pyridoksiini), PP (nikotiiniamidi), B 3 (pantoteenihappo), B 12, biotiini (H-vitamiini), fooli happo. Erityyppisille eläimille ja niiden erilaisille olosuhteille vitamiinien määrä ei ole sama.

Koliini, jota sisältyy lihaksiin määränä 80 - 100 mg%, kuuluu myös vitamiineihin. Lihasten lipidiosa sisältää jonkin verran (noin 0,02 mg%) määrää A-vitamiinia.

Kivennäisaineet. Lihaskudoksessa löydettiin seuraavia metalleja: kalium, natrium, kalsium, magnesium, rauta, sinkki. Nämä metallit liitetään osittain lihaskuitujen proteiinikolloideihin, jotka ovat enimmäkseen negatiivisesti varautuneita, ja osittain epäorgaanisiin antioihin, jotka ovat pyro- ja fosfori-, rikki-, kloorivety-, hiilihappoja, joiden kanssa elektrolyytit muodostuvat. Lihasproteiineissa on enemmän kationeja kuin anioneja, lihasnesteessä päinvastoin. Jotkut elektrolyyteistä (hiilihapon, fosforihappojen suolat) pelaavat lihaskuitujen puskurijärjestelmiä. Rauta on osa myoglobiinia. Mineraalifosforiyhdisteiden määrä vaihtelee

lihaskudoksen fosforipitoiset komponentit. Pieni määrä (noin 0,06–0,08 mg mg%) lihaksissa sisältää hivenaineita: kuparia, mangaania, nikkeliä, kobolttia ja muita, jotka ovat entsyymijärjestelmien komponentteja.

Sidekudos.perusta sidekudos   muodostavat kollageeni- ja elastiinikuidut. Kollageenikuitu- pääosin nauhamaisia, mutta tunnetaan jopa viisi morfologista varianttia; elastiinikuidut - rihmainen muoto. Kollageeni- ja elastiinikuitut muodostavat yhdessä kalvojen kanssa sidekudoksen sienisen rakenteen, jonka soluihin kudosneste sisältyy. Sidekudoksen soluelementtejä on vähän, vaikkakin erilaisia \u200b\u200b(kuva 2.2).

Kollageenin korkea lujuus ja elastiinikuitujen kimmoisuus määrittävät sidekudoksen lujuusominaisuudet kokonaisuutena, jotka ylittävät merkittävästi samat lihaskudoksen ominaisuudet. Jos eri lihaksien leikkausvastus vaihtelee välillä 1,3-8,6 kn / m, sidekudoksessa se on 27-40 kn / m.

Sidekudoksen kemiallinen koostumus   se on erilainen ja riippuu pääasiassa kollageenin ja elastiinikuitujen määrän suhteesta siinä. Joissakin sidekudostyypeissä (löysä sidekudos, jänteet) kollageeni on hallitseva ja tällaisissa kudoksissa hieman enemmän vettä. Muun tyyppiset sidekudokset sisältävät enemmän elastiinia ja ovat vedessä huonompia. Siten jopa 32% kollageenia ja vain 0,7% elastiinia ovat osa jänteitä ja jopa 32% elastiinia ja vain 1,6% kollageenia ovat osa lähtevää ligamenttia.

Minkä tahansa tyyppisessä sidekudoksessa suurin osa kuivasta jäännöksestä on kollageenia ja elastiinia, mutta niiden määrällinen suhde on erilainen. Sidekudoksen ominaisuudet, ravintoarvo ja teollisuusarvo määräytyvät kollageenin ja elastiinin ominaisuuksien ja niiden kvantitatiivisen suhteen perusteella.

Sidekudoksen anatomisesta alkuperästä riippuen erotetaan kuitumainen kollageeni (jänteet ja iho), hyaliini (luu) ja chondriini (rusto). Eri alkuperää olevien kollageenien aminohappokoostumus on hiukan erilainen, mutta kaikissa tapauksissa metioniinia on kollageenissa hyvin vähän ja tryptofaania ei ole.

Alkuperäinen kollageeni ei liukene veteen, mutta turpoaa siinä. Se pilkotaan hitaasti pepsiinillä eikä melkein ole pilkottu trypsiinillä ja haiman mehulla, mutta kollagenaasi jakaa sen ketjuihin, jotka ovat yhdensuuntaiset kuidun akselin kanssa.

päälle. Kun kollageeni lämmitetään 60 - 70 ° C: seen ja perusteellinen mekaaninen tuhoaminen, pepsiinin sulamisvaikutus paranee. Siksi elimistö voi absorboida kollageenia, vaikkakin suhteellisen hitaasti. Koska kollageenirikkaiden ruokien syöminen on ala-arvoisia proteiineja, se aiheuttaa kuitenkin negatiivisen typpitasapainon: keho vapauttaa sitä enemmän kuin se saa ruokaa. Kohtalaisina määrinä kollageeni säästää kokonaisia \u200b\u200bproteiineja ruoassa.

Kuva 2.2. Sidekudos:

1 - kollageenikuitut, 2 - elastiinikuidut, 3 - solut

Kun kollageeni lämmitetään yli 65 ° C, vety- ja suola-sidokset, jotka pitävät polypeptidiketjut kollageenirakenteessa, rikkoutuvat kokonaan ilman, että ketjujen sisällä olevat sidokset hajoavat huomattavasti. Tämä prosessi, johon sisältyy vesi, tunnetaan nimellä kollageenin peptiptiö.   Peptidituotetta, joka koostuu useista toisiinsa kytketyistä polypeptidiketjuista, kutsutaan   gluteenia.

Lähes samanaikaisesti glutiinin muodostumisen kanssa tapahtuu polypeptidiketjujen osan hydrolyyttinen hajoaminen pienemmiksi yksiköiksi. Muodostetaan kollektiivisesti glutiinin hydrolyysin polydispersinen tuote - seos zhelatoz   (Glyutoz).

Elastiini ei sisällä tryptofaania ja se sisältää hyvin vähän metioniinia ja histidiiniä. Pepsiini, hidas trypsiini ja suhteellisen helppo elastaasi sulavat sen tuskin. Se on erittäin kestävä kemikaaleille, ei muutu happojen ja emästen liuoksissa, kestää pitkittynyttä kuumennusta lämpötilassa 125 ° C. Siksi elastiinilla ei käytännössä ole ravintoarvoa.

DISCIPLINE TECHNOLOGYliha   ja lihaTUOTTEET   Erikoisuudelle 270900 - " tekniikkaliha   ja lihatuotteet »   Erikoistuminen ... osat   säilykkeet steriloinnin aikana. 7. Kurin opetus- ja metodologinen tuki. 7.1. Tärkein kirjallisuus. tekniikkaliha ...

LIIKKEIDEN RAKENNE JA KEMIALLINEN KOOSTUMUS.

MOLEKULISET MEKANISMIT

LIIVAN VENETTÄMINEN JA RELAKSU.

14.1. Lihasten yleiset ominaisuudet.

Lihasopimus on erittäin tärkeä ja mielenkiintoinen osa biokemiaa. Tämä kohta on poikkeuksellisen tärkeä urheilubiokemialle.

Lihasten toiminnan tärkein piirre on, että lihaksen supistumisprosessissa ATP: n kemiallinen energia muuntuu suoraan supistumisen ja liikkumisen mekaaniseksi energiaksi. Tämä ilmiö on ominaista vain eläville organismeille. Lihasaktiivisuuden mekanismin tutkiminen ei ole vain biokemiallinen ongelma. Viimeaikaiset saavutukset tällä alalla liittyvät biokemiallisten, biofysikaalisten ja elektronimikroskooppisten tutkimusten integrointiin lihaksen rakenteesta ja toiminnasta.

Lihasta pidetään tällä hetkellä erittäin tehokkaana, yleismaailmallisena koneena, jonka tekniset ominaisuudet ovat huomattavasti parempia kuin kaikki ihmisen luomat koneet.

Eläimillä ja ihmisillä on kaksi päätyyppiä lihaksia: juovikas ja sileä . Viiralliset lihakset kiinnittyvät luihin, ts. luurankoon ja siksi niitä kutsutaan myös luurankoiksi. Raidoidut lihaskuidut muodostavat myös sydänlihaksen, sydänlihaksen perusta, vaikka sydänlihaksen ja luurankolihaksen rakenteessa on tiettyjä eroja. Sileät lihakset muodostavat verisuonten, suolen seinämien lihakset, tunkeutuvat sisäelinten ja ihon kudoksiin.

kukin juovitettu lihas   koostuu useista tuhansista kuiduista, jotka on kytketty sidekudoskerroksilla ja samasta vaipana - kojelauta . Lihaskuidut (myosyyteille)   ne ovat erittäin pitkänomaisia \u200b\u200bmonisydämen soluja, joiden jättimäinen koko on 0,1 - 2–3 cm ja joissain lihaksissa jopa yli 10 cm. Lihassolujen paksuus on noin 0,1–0,2 mm.

Lihassolujen rakenne.

Kuten mikä tahansa solu, myosyytit sisältävät sellaisia \u200b\u200bpakollisia organoideja kuin ytimet , mitokondriot , ribosomien , sytoplasminen reticulum   ja solukalvo . Eräs myosyyteistä, jotka erottavat ne muista soluista, on supistuvien elementtien läsnäolo - myofibrilleissä .

Kernels   kuoren ympäröimä - nukleolemma ja koostuvat pääasiassa nukleoproteiineista. Ydin sisältää geneettistä tietoa proteiinisynteesiä varten.

ribosomit   - solunsisäiset muodostelmat, jotka ovat nukleoproteiineja kemiallisessa koostumuksessa. Proteiinisynteesi tapahtuu ribosomeissa.

Mitokondria -mikroskooppiset vesikkelit, kooltaan 2-3 mikronia, kaksoiskalvon ympäröimä. Mitokondrioissa hiilihydraatit, rasvat ja aminohapot hapetetaan hiilidioksidiksi ja vedeksi käyttämällä molekyylin happea ( ilmahappi). Hapetuksen aikana vapautuneen energian takia ATP-synteesi suoritetaan mitokondrioissa. Harjoitetuissa lihaksissa mitokondrioita on paljon ja ne sijaitsevat myofibrillien varrella.

lysosomeihin   - mikroskooppiset vesikkelit, jotka sisältävät proteiineja, nukleiinihappoja ja joitain polysakkarideja hajottavia hydrolyyttisiä entsyymejä.

Sytoplasmainen reticulum(sarkoplasmainen retikulum, sarkoplasmainen reticulum) koostuu putkista, putkista ja vesikkeleistä, jotka on muodostettu kalvojen avulla ja kytketty toisiinsa. Sarkoplasmainen retikulum, joka käyttää erityisiä T-järjestelmäksi kutsuttuja putkia, liitetään lihassolun kalvoon - sarkolemmaan. Sarkoplasmisessa retikulumissa vesikkelit kutsuivat säiliöt ja jotka sisältävät korkeat pitoisuudet kalsiumioneja. Ca 2+ -ionien pitoisuus säiliöissä on noin tuhat kertaa suurempi kuin sytosolissa. Tällainen korkea konsentraatio kalsiumioneja tapahtuu entsyymin toiminnan takia - kalsiumadenosiinitrifosfataasi (kalsium-ATPaasi),rakennettu säiliön seinämään. Tämä entsyymi katalysoi ATP: n hydrolyysiä ja varmistaa prosessin aikana vapautuneen energian takia kalsiumionien siirron säiliöihin. Tätä kalsiumioni-kuljetusmekanismia kutsutaan kuvauksellisesti kalsiumpumppu tai kalsiumpumppu.

sytoplasma(sytosoli, sarkoplasma)   miehittää myosyyttien sisätilan ja on kolloidinen liuos, joka sisältää proteiineja, glykogeenia, rasvapisaroita ja muita sulkeumia.

Sarkoplasmisen proteiinien osuus on 25-30% kaikista lihasproteiineista. Sarkoplasmisten proteiinien joukossa on aktiivisia entsyymejä. Näihin kuuluvat ensinnäkin entsyymit.   Glykolyysivaiheen, hajottamalla glykogeeni tai glukoosi pyruvic- tai maitohapoksi. Toinen tärkeä sarkoplasminen entsyymi on kreatiinikinaasi   mukana lihaksen työn energian saannissa. Sarkoplasminen proteiini ansaitsee erityisen huomion myoglobin , joka rakenteeltaan on identtinen yhden veriproteiinin alayksiköiden - hemoglobiinin kanssa. Myoglobiini koostuu yhdestä polypeptidistä ja yhdestä hemistä. Myoglobiinin molekyylimassa on 17 kDa. Myoglobiinin tehtävänä on sitoa molekyylin happea. Tämän proteiinin ansiosta lihaskudokseen syntyy tietty määrä happea. Viime vuosina on perustettu toinen myoglobiinin tehtävä - O2: n siirto sarkolemmasta lihaksen mitokondrioihin.

Proteiinien lisäksi sarkoplasmassa on muita kuin proteiineja sisältäviä typpeä sisältäviä aineita. Niitä kutsutaan, toisin kuin proteiineja, uuteaineiksi, koska ne saadaan helposti vedellä. Niiden joukossa on adenyylinukleotideja ATP, ADP, AMP ja muut nukleotidit, ATP: n ollessa vallitseva. ATP-konsentraatio levossa on noin 4-5 mmol / kg. Uutteet sisältävät myös kreatiinifosfaatti hänen edeltäjänsä on kreatiini   ja kreatiinifosfaatin palautumattoman hajoamisen tuote - kreatiniini . Levossa kreatiinifosfaatin pitoisuus on yleensä 15-25 mmol / kg. Suurista määristä aminohappoja   glutamiinihappo   ja glutamiinia.

Lihaskudoksen pääasiallinen hiilihydraatti on glykogeenin. Glykogeenipitoisuus vaihtelee välillä 0,2 - 3%. ilmaiseksi glukoosi sarkoplasmassa sisältyy erittäin pieneen pitoisuuteen - siitä on vain jälkiä. Sarkoplasmassa tapahtuvan lihaksen työn aikana tapahtuu hiilihydraattien metaboliatuotteiden kertyminen - laktaatti ja pyruvaattia.

Protoplasminen rasvasitoutunut proteiineihin ja saatavilla konsentraatiossa 1%. Säästä rasvaa   kertyy lihaksiin, jotka on koulutettu kestävyyttä varten.

Jokainen lihaskuitu ympäröi solukalvon - sarcolemma . Sarcolemma on lipoproteiinikalvo, jonka paksuus on noin 10 nm. Sarkolemmaa ympäröi proteiini kudottujen juosteiden verkko. kollageeni . Lihasten supistuessa kollageenikalvoon syntyy joustavia voimia, joiden seurauksena lihaskuitu venyy rentoutuessaan ja palaa alkuperäiseen tilaansa. Moottorin hermojen pääty soveltuu sarkolemmaan. Sarkolemmaan päättyvän hermon kosketuspaikkaa kutsutaan hermo-lihassynapsi tai   pää hermostolevy .